• Экзаменационные вопросы по биологической химии
• 1. Предмет и задачи биологической химии. Обмен веществ и энергии, ие­рархическая структурная организация и самовоспроизведение как важ­нейшие признаки живой материи.
• 2. Гетеротрофные и аутотрофные организмы: различия по питанию и ис­точникам энергии. Катаболизм и анаболизм.
• 3. Многомолекулярные системы (метаболические цепи, мембранные про­цессы, системы синтеза биополимеров, молекулярные регуляторные системы) как основные объекты биохимического исследования.
• 4. Уровни структурной организации живого. Биохимия как молекулярный уровень изучения явлений жизни. Биохимия и медицина (медицинская биохимия).
• 5. Основные разделы и направления в биохимии: биоорганическая химия, динамическая и функциональная биохимия, молекулярная биология.
• 6. История изучения белков. Представление о белках как важнейшем клас­се органических веществ и структурно-функциональном компоненте организма человека.
• 7. Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение и свойства. Пеп­тидная связь. Первичная структура белков.
• 8. Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры. Видовая специфичность первичной структуры белков (инсулины разных животных).
• 9. Конформация пептидных цепей в белках (вторичная и третичная струк­туры). Слабые внутримолекулярные взаимодействия в пептидной цепи; дисульфидные связи.
• 11. Доменная структура и её роль в функционировании белков. Яды и ле­карства как ингибиторы белков.
• 12.Четвертичная структура белков. Особенности строения и функциониро­вания олигомерных белков на примере гемсодержащего белка - гемо­глобина.
• 13.Лабильность пространственной структуры белков и их денатурация. Факторы, вызывающие денатурацию.
• 14.Шапероны - класс белков, защищающий другие белки от денатурации в условиях клетки и облегчающий формирование их нативной конформации.
• 15.Многообразие белков. Глобулярные и фибриллярные белки, простые и сложные. Классификация белков по их биологическим функциям и по семействам: (сериновые протеазы, иммуноглобулины).
• 17.Физико-химические свойства белков. Молекулярный вес, размеры и форма, растворимость, ионизация, гидратация
• 18.Методы выделения индивидуальных белков: осаждение солями и орга­ническими растворителями, гель-фильтрация, электрофорез, ионооб­менная и аффинная хроматография.
• 19.Методы количественного измерения белков. Индивидуальные особен­ности белкового состава органов. Изменения белкового состава органов при онтогенезе и болезнях.
• 21 .Классификация и номенклатура ферментов. Изоферменты. Единицы измерения активности и количества ферментов.
• 22.Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов (на примере витаминов в6, рр, в2).
• 23.Ингибиторы ферментов. Обратимое и необратимое ингибирование. Конкурентное ингибирование. Лекарственные препараты как ингибито­ры ферментов.
• 25.Регуляция активности ферментов путем фосфорилирования и дефосфорилирования. Участие ферментов в проведении гормонального сигнала.
• 26.Различия ферментного состава органов и тканей. Органоспецифические ферменты. Изменение ферментов в процессе развития.
• 27.Изменение активности ферментов при болезнях. Наследственные энзимопатии. Происхождение ферментов крови и значение их определения при болезнях.
• 29.Обмен веществ: питание, метаболизм и выделение продуктов метабо­лизма. Органические и минеральные компоненты пищи. Основные и минорные компоненты.
• 30.Основные пищевые вещества: углеводы, жиры, белки, суточная потреб­ность, переваривание; частичная взаимозаменяемость при питании.
• 31 .Незаменимые компоненты основных пищевых веществ. Незаменимые аминокислоты; пищевая ценность различных пищевых белков. Линолевая кислота - незаменимая жирная кислота.
• 32.История открытия и изучения витаминов. Классификация витаминов. Функции витаминов.
• 34.Минеральные вещества пищи. Региональные патологии, связанные с недостаточностью микроэлементов в пище и воде.
• 35.Понятие о метаболизме и метаболических путях. Ферменты и метабо­лизм. Понятие о регуляции метаболизма. Основные конечные продукты метаболизма у человека
• 36.Исследования на целых организмах, органах, срезах тканей, гомогенатах, субклеточных структурах и на молекулярном уровне
• 37.Эндэргонические и экзэргонические реакции в живой клетке. Макроэргические соединения. Примеры.
• 39.Окислительное фосфорилирование, коэффициент р/о. Строение мито­хондрий и структурная организация дыхательной цепи. Трансмембран­ный электрохимический потенциал.
• 40.Регуляция цепи переноса электронов (дыхательный контроль). Разоб­щение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования. Терморегуляторная функция тканевого дыхания
• 42.Образование токсических форм кислорода, механизм их повреждающе­го действия на клетки. Механизмы устранения токсичных форм кисло­рода.
• 43.Катаболизм основных пищевых веществ - углеводов, жиров, белков. Понятие о специфических путях катаболизма и общих путях катаболиз­ма.
• 44.Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты. По­следовательность реакций. Строение пируватдекарбоксилазного ком­плекса.
• 45.Цикл лимонной кислоты: последовательность реакций и характеристика ферментов. Связь между общими путями катаболизма и цепью переноса электронов и протонов.
• 46.Механизмы регуляции цитратного цикла. Анаболические функции цик­ла лимонной кислоты. Реакции, пополняющие цитратный цикл
• 47.Основные углеводы животных, их содержание в тканях, биологическая роль. Основные углеводы пищи. Переваривание углеводов
• 49. Аэробный распад - основной путь катаболизма глюкозы у человека и других аэробных организмов. Последовательность реакций до образо­вания пирувата (аэробный гликолиз).
• 50.Распространение и физиологическое значение аэробного распада глю­козы. Использование глюкозы для синтеза жиров в печени и в жировой ткани.
• 52. Биосинтез глюкозы (глюконеогенез) из аминокислот, глицерина и мо­лочной кислоты. Взаимосвязь гликолиза в мышцах и глюконеогенеза в печени (цикл Кори).
• 54. Свойства и распространение гликогена как резервного полисахарида. Биосинтез гликогена. Мобилизация гликогена.
• 55. Особенности обмена глюкозы в разных органах и клетках: эритроциты, мозг, мышцы, жировая ткань, печень.
• 56. Представление о строении и функциях углеводной части гликолипидов и гликопротеинов. Сиаловые кислоты
• 57. Наследственные нарушения обмена моносахаридов и дисахаридов: галактоземия, непереносимость фруктозы и дисахаридов. Гликогенозы и агликогенозы
• Глицеральдегид -3 –фосфат
• 58. Важнейшие липиды тканей человека. Резервные липиды (жиры) и липиды мембран (сложные липиды). Жирные кислоты липидов тканей человека.
• Состав жирных кислот подкожного жира человека
• 59. Незаменимые факторы питания липидной природы. Эссенциальные жирные кислоты: ω-3- и ω-6-кислоты как предшественники синтеза эйкозаноидов.
• 60.Биосинтез жирных кислот, регуляция метаболизма жирных кислот
• 61.Химизм реакций β-окисления жирных кислот, энергетический итог.
• 6З.Пищевые жиры и их переваривание. Всасывание продуктов перевари­вания. Нарушение переваривания и всасывания. Ресинтез триацилглицеринов в стенке кишечника.
• 64.Образование хиломикронов и транспорт жиров. Роль апопротеинов в составе хиломикронов. Липопротеинлипаза.
• 65.Биосинтез жиров в печени из углеводов. Структура и состав транспорт­ных липопротеинов крови.
• 66. Депонирование и мобилизация жиров в жировой ткани. Регуляция син­теза и мобилизации жиров. Роль инсулина, глюкагона и адреналина.
• 67.Основные фосфолипиды и гликолипиды тканей человека (глицерофосфолипиды, сфингофосфолипиды, гликоглицеролипиды, гликосфиголипиды). Представление о биосинтезе и катаболизме этих соединений.
• 68.Нарушение обмена нейтрального жира (ожирение), фосфолипидов и гликолипидов. Сфинголипидозы
• Сфинголипиды, метаболизм: заболевания сфинголипидозы, таблица
• 69.Строение и биологические функции эйкозаноидов. Биосинтез простагландинов и лейкотриенов.
• 70.Холестерин как предшественник ряда других стероидов. Представление о биосинтезе холестерина. Написать ход реакций до образования мевалоновой кислоты. Роль гидроксиметилглутарил-КоА-редуктазы.
• 71.Синтез желчных кислот из холестерина. Конъюгация желчных кислот, первичные и вторичные желчные кислоты. Выведение желчных кислот и холестерина из организма.
• 72.Лпнп и лпвп - транспортные, формы холестерина в крови, роль в об­мене холестерина. Гиперхолестеринемия. Биохимические основы раз­вития атеросклероза.
• 73. Механизм возникновения желчнокаменной болезни (холестериновые камни). Применение хенодезокеихолевой кислоты для лечения желчно­каменной болезни.
• 75. Переваривание белков. Протеиназы - пепсин, трипсин, химотрипсин; проферменты протеиназ и механизмы их превращения в ферменты. Субстратная специфичность протеиназ. Экзопептидазы и эндопептидазы.
• 76. Диагностическое значение биохимического анализа желудочного и дуоденального сока. Дать краткую характеристику состава этих соков.
• 77. Протеиназы поджелудочной железы и панкреатиты. Применение инги­биторов протеиназ для лечения панкреатитов.
• 78. Трансаминирование: аминотрансферазы; коферментная функция вита­мина в6. Специфичность аминотрансфераз.
• 80. Окислительное дезаминирование аминокислот; глутаматдегидрогеназа. Непрямое дезаминирование аминокислот. Биологическое значение.
• 82. Глутаминаза почек; образование и выведение солей аммония. Актива­ция глутаминазы почек при ацидозе.
• 83. Биосинтез мочевины. Связь орнитинового цикла с цтк. Происхожде­ние атомов азота мочевины. Нарушения синтеза и выведения мочеви­ны. Гипераммонемии.
• 84. Обмен безазотистого остатка аминокислот. Гликогенные и кетогенные аминокислоты. Синтез глюкозы из аминокислот. Синтез аминокислот из глюкозы.
• 85. Трансметилирование. Метионин и s-аденозилметионин. Синтез креа­тина, адреналина и фосфатидилхолинов
• 86. Метилирование днк. Представление о метилировании чужеродных и лекарственных соединений.
• 88. Антивитамины фолиевой кислоты. Механизм действия сульфанила­мидных препаратов.
• 89. Обмен фенилаланина и тирозина. Фенилкетонурия; биохимический де­фект, проявление болезни, методы предупреждения, диагностика и ле­чение.
• 90. Алкаптонурия и альбинизм: биохимические дефекты, при которых они развиваются. Нарушение синтеза дофамина, паркинсонизм.
• 91. Декарбоксилирование аминокислот. Структура биогенных аминов (гистамин, серотонин, γ-аминомасляная кислота, катехоламины). Функции биогенных аминов.
• 92. Дезаминирование и гидроксилирование биогеных аминов (как реакции обезвреживания этих соединений).
• 93. Нуклеиновые кислоты, химический состав, строение. Первичная струк­тура днк и рнк, связи, формирующие первичную структуру
• 94. Вторичная и третичная структура днк. Денатурация, ренативация днк. Гибридизация, видовые различия первичной структуры днк.
• 95. Рнк, химический состав, уровни структурной организации. Типы рнк, функции. Строение рибосомы.
• 96. Строение хроматина и хромосомы
• 97. Распад нуклеиновых кислот. Нуклеазы пищеварительного тракта и тка­ней. Распад пуриновых нуклеотидов.
• 98. Представление о биосинтезе пуриновых нуклеотидов; начальные ста­дии биосинтеза (от рибозо-5-фосфата до 5-фосфорибозиламина).
• 99. Инозиновая кислота как предшественник адениловой и гуаниловой ки­слот.
• 100. Представление о распаде и биосинтезе пиримидиновых нуклеотидов.
• 101. Нарушения обмена нуклеотидов. Подагра; применение аллопуринола для лечения подагры. Ксантинурия. Оротацидурия.
• 102. Биосинтез дезоксирибонуклеотидов. Применение ингибиторов синте­за дезоксирибонуклеотидов для лечения злокачественных опухолей.
• 104. Синтез днк и фазы клеточного деления. Роль циклинов и циклинзависимых протеиназ в продвижении клетки по клеточному циклу.
• 105. Повреждение и репарация днк. Ферменты днк-репарирующего ком­плекса.
• 106. Биосинтез рнк. Рнк полимеразы. Понятие о мозаичной структуре ге­нов, первичном транскрипте, посттранскрипционном процессинге.
• 107. Биологический код, понятия, свойства кода, коллинеарность, сигналы терминации.
• 108. Роль транспортных рнк в биосинтезе белков. Биосинтез аминоацил-т-рнк. Субстратная специфичность аминоацил-т-рнк-синтетаз.
• 109. Последовательность событий на рибосоме при сборке полипептидной цепи. Функционирование полирибосом. Посттрансляционный процессинг белков.
• 110. Адаптивная регуляция генов у про- и эукариотов. Теория оперона. Функционирование оперонов.
• 111. Понятие о клеточной дифференцировке. Изменение белкового состава клеток при дифференцировке (на примере белкового состава полипеп­тидных цепей гемоглобина).
• 112. Молекяулрные механизмы генетической изменчивости. Молекуляр­ные мутации: типы, частота, значение
• 113. Генетическая гетерогенность. Полиморфизм белков в популяции че­ловека (варианты гемоглобина, гликозилтрансферазы, группоспецифических веществ и др).
• 114. Биохимические основы возникновения и проявления наследственных болезней (разнообразие, распространение).
• 115. Основные системы межклеточной коммуникации: эндокринная, паракринная, аутокринная регуляция.
• 116. Роль гормонов в системе регуляции метаболизма. Клетки-мишени и клеточные рецепторы гормонов
• 117. Механизмы передачи гормональных сигналов в клетки.
• 118. Классификация гормонов по химическому строению и биологическим функциям
• 119. Строение, синтез и метаболизм иодтиронинов. Влияние на обмен ве­ществ. Изменение метаболизма при гипо- и гипертиреозе. Причины и проявление эндемического зоба.
• 120. Регуляция энергетического метаболизма, роль инсулина и контринсулярных гормонов в обеспечении гомеостаза.
• 121. Изменения метаболизма при сахарном диабете. Патогенез основных симптомов сахарного диабета.
• 122. Патогенез поздних осложнений сахарного диабета (макро- и микроангиопатии, нефропатия, ретинопатия, катаракта). Диабетическая кома.
• 123. Регуляция водно-солевого обмена. Строение и функции альдостерона и вазопрессина
• 124. Система ренин-ангиотензин-альдостерон. Биохимические механизмы возникновения почечной гипертонии, отеков, дегидратации.
• 125. Роль гормонов в регуляции обмена кальция и фосфатов (паратгормон, кальцитонин). Причины и проявления гипо- и гиперпаратироидизма.
• 126. Строение, биосинтез и механизм действия кальцитриола. Причины и проявление рахита
• 127. Строение и секреция кортикостероидов. Изменения катаболизма при гипо- и гиперкортицизме.
• 128. Регуляция синтезами секреции гормонов по принципу обратной связи.
• 129. Половые гормоны: строение, влияние на обмен веществ и функции половых желез, матки и молочных желез.
• 130. Гормон роста, строение, функции.
• 131. Метаболизм эндогенных и чужеродных токсических веществ: реакции микросомального окисления и реакции конъюгации с глутатионом, глюкуроновой кислотой, серной кислотой.
• 132. Металлотионеин и обезвреживание ионов тяжелых металлов. Белки теплового шока.
• 133. Токсичность кислорода: образование активных форм кислорода (су­пероксид анион, перекись водорода, гидроксильный радикал).
• 135. Биотрансформация лекарственных веществ. Влияние лекарств на ферменты, участвующие в обезвреживании ксенобиотиков.
• 136. Основы химического канцерогенеза. Представление о некоторых хи­мических канцерогенах: полициклические ароматические углеводоро­ды, ароматические амины, диоксиды, митоксины, нитрозамины.
• 137. Особенности развития, строения и метаболизма эритроцитов.
• 138. Транспорт кислорода и диоксида углерода кровью. Гемоглобин плода (HbF) и его физиологическое значение.
• 139. Полиморфные формы гемоглобинов человека. Гемоглобинопатии. Анемические гипоксии
• 140. Биосинтез гема и его регуляция. Нарушения синтеза тема. Порфирии.
• 141. Распад гема. Обезвреживание билирубина. Нарушения обмена били­рубина-желтухи: гемолитическая, обтурационная, печеночно-клеточная. Желтуха новорожденных.
• 142. Диагностическое значение определения билирубина и других желч­ных пигментов в крови и моче.
• 143. Обмен железа: всасывание, транспорт кровью, депонирование. Нару­шение обмена железа: железодефицитная анемия, гемохроматоз.
• 144. Основные белковые фракции плазмы крови и их функции. Значение их определения для диагностики заболеваний. Энзимодиагностика.
• 145. Свертывающая система крови. Этапы образования фибринового сгу­стка. Внутренний и внешний пути свертывания и их компоненты.
• 146. Принципы образования и последовательность фукционирования фер­ментных комплексов прокоагулянтного пути. Роль витамина к в свертывании крови.
• 147. Основные механизмы фибринолиза. Активаторы плазминогена как тромболитические средства. Основаные антикоагулянты крови: анти­тромбин III, макроглобулин, антиконвертин. Гемофилии.
• 148. Клиническое значение биохимического анализа крови.
• 149. Основные мембраны клетки и их функции. Общие свойства мембран: жидкостность, поперечная асимметрия, избирательная проницаемость.
• 150. Липидный состав мембран (фосфолипиды, гликолипиды, холестерин). Роль липидов в формировании липидного бислоя.
• 151. Белки мембран - интегральные, поверхностные, «заякоренные». Зна­чение посттрансляционных модификаций в образовании функцио­нальных мембранных белков.
• 153. Трансмембранная передача сигнала. Участие мембран в активации внутриклеточных регуляторных систем - аденилатциклазной и инозитолфосфатной в передаче гормонального сигнала.
• 154. Коллаген: особенности аминокислотного состава, первичной и про­странственной структуры. Роль аскорбиновой кислоты в гидоксилировании пролина и лизина.
• 155. Особенности биосинтеза и созревания коллагена. Проявления недос­таточности витамина с.
• 156. Особенности строения и функции эластина.
• 157. Гликозаминогликаны и протеогликаны. Строение и функции. Роль гиалуроновой кислоты в организации межклеточного матрикса.
• 158. Адгезивные белки межклеточного матрикса: фибронектин и ламинин, их строение и функции. Роль этих белков в межклеточных взаимодей­ствиях и развитии опухолей.
• 159. Структурная организация межклеточного матрикса. Изменения соеди­нительной ткани при старении, коллагенозах. Роль коллагеназы при заживлении ран. Оксипролинурия.
• 160. Важнейшие белки миофибрилл: миозин, актин, актомиозин, тропомиозин, тропонин, актинин. Молекулярная структура миофибрилл.
• 161. Биохимические механизмы мышечного сокращения и расслабления. Роль градиента одновалентных ионов и ионов кальция в регуляции мышечного сокращения и расслабления.
• 162. Саркоплазматические белки: миоглобин, его строение и функции. Экстрактивные вещества мышц.
• 163. Особенности энергетического обмена в мышцах. Креатинфосфат.
• 164. Биохимические изменения при мышечных дистрофиях и денервации мышц. Креатинурия.
• 165. Химический состав нервной ткани. Миелиновые мембраны: особенно­сти состава и структуры.
• 166. Энергетический обмен в нервной ткани. Значение аэробного распада глюкозы.
• 167. Биохимия возникновения и проведения нервного импульса. Молеку­лярные механизмы синаптической передачи

• 156. Особенности строения и функции эластина.

  В отличие от коллагена, образующего прочные фибриллы, способные выдержать большие нагрузки, эластин (также белок межклеточного матрикса) обладает резиноподобными свойствами. Нити эластина, содержащиеся в тканях лёгких, в стенках сосудов, в эластичных связках, могут быть растянуты в несколько раз по сравнению с их обычной длиной, но после снятия нагрузки они возвращаются к свёрнутой конформации. Эластин содержит в составе около 800 аминокислотных остатков, среди которых преобладают аминокислоты с неполярными радикалами, такие как глицин, валин, аланин. Эластин содержит довольно много пролина и лизина, но лишь немного гидроксипролина; полностью отсутствует гидроксилизин. Наличие большого количества гидрофобных радикалов препятствует созданию стабильной глобулы, в результате полипептидные цепи эластина не формируют регулярные вторичную и третичную структуры, а принимают в межклеточном матриксе разные конформации с примерно равной свободной энергией. Это как раз тот случай строения первичной структуры, когда отсутствие одной стабильной упорядоченной конформации приводит к возникновению необходимых белку свойств.

  Значение десмозина и лизиннорлейцина . В межклеточном пространстве молекулы эластина образуют волокна и слои, в которых отдельные пептидные цепи связаны множеством жёстких поперечных сшивок в разветвлённую сеть. В образовании этих сшивок участвуют остатки лизина двух, трёх или четырёх пептидных цепей. Структуры, образующиеся при этом, называются десмозинами (десмозин или изодесмозин). Предполагают, что эти гетероциклические соединения формируются следующим образом: вначале 3 остатка лизина окисляются до соответствующих ε-альдегидов, а затем происходит их соединение с четвёртым остатком лизина с образованием замещённого пиридинового кольца. Окисление остатков лизина в ε-альдегиды осуществляется медьзависимой ли-зилоксидазой, активность которой зависит также от наличия пиридоксина

  Десмозин (образован четырьмя остатками лизина) . Кроме десмозинов, в образовании поперечных сшивок может участвовать лизиннорлейцин, который образуется двумя остатками лизина

  Лизиннорлейцин (образован двумя остатками лизина). Наличие ковалентных сшивок между пептидными цепочками с неупорядоченной, случайной конформацией позволяет всей сети волокон эластина растягиваться и сжиматься в разных направлениях, придавая соответствующим тканям свойство эластичности. Следует отметить, что эластин синтезируется как растворимый мономер, который называется "тропоэластин". После образования поперечных сшивок эластин приобретает свою конечную внеклеточную форму, которая характеризуется нерастворимостью, высокой стабильностью и очень низкой скоростью обмена.

  157. Гликозаминогликаны и протеогликаны. Строение и функции. Роль гиалуроновой кислоты в организации межклеточного матрикса.

  Гликозаминогликаны - линейные отрицательно заряженные гетерополисахариды. РаНbше их называли мукополисахаридами, так как они обнаруживались в слизистых секретах (мукоза) и придавали этим секретам вязкие, смазочные свойства. Эти свойства обусловлены тем, что гликозаминогликаны могут связывать большие количества воды, в результате чего межклеточное вещество приобретает желеобразный характер.

  Протеогликаны - высокомолекулярные соединения, состоящие из белка (5-10%) и гликозаминогликанов (90-95%). Они образуют основное вещество межклеточного матрикса соединительной ткани и могут составлять до 30% сухой массы ткани.

  Белки в протеогликанах представлены одной полипептидной цепью разной молекулярной массы. Полисахаридные компоненты у разных протеогликанов разные. Протеогликаны отличаются от большой группы белков, которые называют гликопротеинами. Эти белки тоже содержат олигосахаридные цепи разной длины, ковалентно присоединённые к полипептидной основе. Углеводный компонент гликопротеинов гораздо меньше по массе, чем у протеогликанов, и составляет не более 40% от общей массы. Гликопротеины выполняют в организме человека разные функции и присутствуют во всех классах белков - ферментах, гормонах, транспортных, структурных белках и др. Представители гликопротеинов - коллаген и эластин, иммуноглобулины, ангиотензиноген, трансферрин, церулоплазмин, внутренний фактор Касла, тиреотропный гормон. Гликозаминогликаны и протеогликаны, являясь обязательными компонентами межклеточного матрикса, играют важную роль в межклеточных взаимодействиях, формировании и поддержании формы клеток и органов, образовании каркаса при формировании тканей. Благодаря особенностям своей структуры и физико-химическим свойствам, протеогликаны и гликозаминогликаны могут выполнять в организме человека следующие функции:

  они являются структурными компонентами межклеточного матрикса;

  протеогликаны и гликозаминогликаны специфически взаимодействуют с коллагеном, эластином, фибронектином, ламинином и другими белками межклеточного матрикса;

  все протеогликаны и гликозаминогликаны, являясь полианионами, могут присоединять, кроме воды, большие количества катионов (Na + , K+, Са 2+) и таким образом участвовать в формировании тургора различных тканей;

  протеогликаны и гликозаминогликаны играют роль молекулярного сита в межклеточном матриксе, они препятствуют распространению патогенных микроорганизмов;

  гиалуроновая кислота и протеогликаны выполняют рессорную функцию в суставных хрящах;

  гепарансульфатсодержащие протеогликаны способствуют созданию фильтрационного барьера в почках;

  кератансульфаты и дерматансульфаты обеспечивают прозрачность роговицы;

  гепарин - антикоагулянт;

  гепарансульфаты - компоненты плазматических мембран клеток, где они могут функционировать как рецепторы и участвовать в клеточной адгезии и межклеточных взаимодействиях. Они также выступают компонентами синаптических и других пузырьков.

  Строение и классы гликозаминогликатов . Гликозаминогликаны представляют собой длинные неразветвлённые цепи гетерополиса-харидов. Они построены из повторяющихся дисахаридных единиц. Одним мономером этого дисахарида является гексуроновая кислота (D-глюкуроновая кислота или L-идуроновая), вторым мономером - производное аминосахара (глюкоз- или галактозамина). NH 2 -rpynna аминосахаров обычно ацетилирована, что приводит к исчезновению присущего им положительного заряда. Кроме гиалуроновой кислоты, все гликозаминогликаны содержат сульфатные группы в виде О-эфиров или N-сульфата.

  Гиалуроновая кислота находится во многих органах и тканях. В хряще она связана с белком и участвует в образовании протеогликановых агрегатов, в некоторых органах (стекловидное тело глаза, пупочный канатик, суставная жидкость) встречается и в свободном виде. Предполагается, что в суставной жидкости гиалуроновая кислота выполняет роль смазочного вещества, уменьшая трение между суставными поверхностями. Повторяющаяся дисахаридная единица в гиалуроновой кислоте имеет следующую структуру:

  Гиалуроновая кислота содержит несколько тысяч дисахаридных единиц, молекулярная масса её достигает 10 5 - 10 7 Д.

  Хондроитинсульфаты - самые распространённые гликозаминогликаны в организме человека; они содержатся в хряще, коже, сухожилиях, связках, артериях, роговице глаза. Хондроитинсульфаты являются важным составным компонентом агрекана - основного протеогликана хрящевого матрикса. В организме человека встречаются 2 вида хондроитинсульфатов: хондроитин-4-сульфат и хондроитин-6-сульфат. Они построены одинаковым образом, отличие касается только положения сульфатной группы в молекуле N-ацетилгалактозамина.

  

  Одна полисахаридная цепь хондроитинсульфата содержит около 40 повторяющихся дисахаридных единиц и имеет молекулярную массу 10 4 - 10 6 Д.

  Кератансульфаты - наиболее гетерогенные гликозаминогликаны; отличаются друг от друга по суммарному содержанию углеводов и распределению в разных тканях. Кератансульфат I находится в роговице глаза и содержит кроме повторяющейся дисахаридной единицы L-фукозу, D-маннозу и сиаловую кислоту. Кератансульфат II был обнаружен в хрящевой ткани, костях, межпозвоночных дисках. В его состав помимо Сахаров дисахаридной единицы входят N-ацетилгалактозамин, L-фукоза, D-манноза и сиаловая кислота. Кератансульфат II входит в состав агрекана и некоторых малых протеогликанов хрящевого матрикса. В отличие от других гликозаминогликанов, кератансульфаты вместо гексуроновой кислоты содержат остаток галактозы.

  

  Молекулярная масса одной цепи кератансуль-фата колеблется от 4 × 10 3 до 20 × 10 3 Д.

  Дерматансульфат широко распространён в тканях животных, особенно он характерен для кожи, кровеносных сосудов, сердечных клапанов. В составе малых протеогликанов (бигликана и декорина) дерматансульфат содержится в межклеточном веществе хрящей, межпозвоночных дисков, менисков. Повторяющаяся дисахаридная единица дерматансульфата имеет следующую структуру.

  

  Молекулярная масса одной цепи дерматансульфата колеблется от 15 × 10 3 до 40 × 10 3 Д.

  Гепарин - важный компонент противосвёртывающей системы крови (его применяют как антикоагулянт при лечении тромбозов). Он синтезируется тучными клетками и находится в гранулах внутри этих клеток. Наибольшие количества гепарина обнаруживаются в лёгких, печени и коже. Дисахаридная единица гепарина похожа на дисахаридную единицу гепарансульфата. Отличие этих гликозаминогликанов заключается в том, что в гепарине больше N-сульфатных групп, а в гепарансульфате больше N-ацетильных групп. Молекулярная масса гепарина колеблется от 6 × 10 3 до 25 × 10 3 Д

  

  Гепарансульфат находится во многих органах и тканях. Он входит в состав протеогликанов базальных мембран. Гепарансульфат является постоянным компонентом клеточной поверхности. Структура дисахаридной единицы гепарансульфата такая же, как у гепарина. Молекулярная масса цепи гепарансульфата колеблется от 5 × 10 3 до 12 × 10 3 Д.

  Cтроение и виды протеогликанов . В межклеточном матриксе присутствуют разные протеогликаны. Среди них есть очень крупные - например агрекан и версикан. Кроме них, в межклеточном матриксе имеется целый набор так называемых малых протеогликанов, которые широко распространены в разных видах соединительной ткани и выполняют там самые разнообразные функции. Основной протеогликан хрящевого матрикса называется агрекан, он составляет 10% по весу исходной ткани и 25% сухого веса хрящевого матрикса. Это очень большая молекула, в которой к одной полипептидной цепи присоединены до 100 цепей хондроитинсульфатов и около 30 цепей кератансульфатов. По форме молекула агрекана напоминает бутылочный "ёршик". В хрящевой ткани молекулы агрекана собираются в агрегаты с гаалуроновой кислотой и небольшим связывающим белком. Оба компонента присоединяются к агрекану нековалент-ными связями в области домена G 1 . Домен G 1 взаимодействует примерно с пятью дисахаридными единицами гиалуроновой кислоты, далее этот комплекс стабилизируется связывающим белком; домен G 1 и связывающий белок вместе занимают 25 дисахаридных единиц гиалуроновой кислоты. Конечный агрегат с молекулярной массой более 200 × 10 6 Д состоит из одной молекулы гиалуроновой кислоты и 100 молекул агрекана (и такого же количества связывающего белка). Координация сборки этих агрегатов является центральной функцией хондроцитов. Агрекан и связывающий белок продуцируются этими клетками в необходимых количествах. Эти компоненты могут взаимодействовать друг с другом внутри клетки, но процесс агрегации полностью завершается в межклеточном матриксе. Показано, что гиалуроновая кислота образуется на поверхности хондроцитов специфической синтетазой и "выталкивается" в межклеточное пространство, чтобы связаться с агреканом и связывающим белком. Созревание функционально активного тройного комплекса составляет около 24 ч.

  Малые протеогликаны. Малые протеогликаны - протеогликаны с низкой молекулярной массой. Они содержатся в хрящах, сухожилиях, связках, менисках, коже и других видах соединительной ткани. Эти протеогликаны имеют небольшой коровый белок, к которому присоединены одна или две цепи гликозаминогликанов. Наиболее изучены декорин, бигликан, фибромодулин, люмикан, перлекан. Коровые белки бигликана и декорина похожи по размерам и структуре (молекулярная масса 36 000 и 38 000 Д, соответственно). Они имеют несколько тандемных повторов, богатых лейцином, которые образуют α-спирали или β-структуры. На N- и С-концах этих белков имеются домены, содержащие S-S-связи. Ко"ровые белки значительно различаются по первичной структуре в N-концевых областях, что определяет различия в присоединении гликозаминогликанов. Бигликан содержит серии в положениях 5 и 11, что обеспечивает присоединение двух полисахаридных цепей. Декорин содержит один серии в положении 4, поэтому к нему присоединяется одна полисахаридная цепь. У этих протеогликанов полисахаридные цепи представлены дерматансульфатом с молекулярной массой ~ 30 000 Д.Ко́ровый белок фибромодулина (молекулярная масса ~ 40 000 Д) тоже имеет области тандемных повторов, богатые лейцином, но его N-концевая область отличается тем, что не содержит серина, а имеет несколько сульфатированных остатков тирозина, поэтому одна или две цепи кератансульфата присоединяются к ко"ровому белку фибромодулина не в N-концевой, а в области, богатой лейцином, через NH 2 -группу аспарагина. Малые протеогликаны являются мультифункциональными макромолекулами. Они могут связываться с другими компонентами соединительной ткани и оказывать влияние на их строение и функции. Например, декорин и фибромодулин присоединяются к фибриллам коллагена II типа и ограничивают их диаметр (т.е. препятствуют образованию толстых фибрилл). Декорин и бигликан, присоединяясь к фибронектину, подавляют клеточную адгезию, а присоединяясь к фактору роста опухолей (3, снижают его митогенную активность. Кроме этого, имеется большое количество данных о том, что малые протеогликаны играют важную регуляторную роль в процессах развития и восстановления соединительной ткани.

  "

Ежедневно пополнять запасы коллагена — вещества, отвечающего (как и эластин) за состояние кожи, можно из пищи, для этого нужно точно знать, в каких продуктах содержится коллаген, и что нужно для его хорошего усвоения.

Коллаген – белок, в синтезе которого принимают участие ферменты, витамины, микроэлементы и аминокислоты. Содержание в организме коллагена и эластина составляет около 35% от всех белков.

Эти белки нужны для:

• Сохранения хорошего состояния кожи лица и тела;
• Для сохранения подвижности суставов;
• Для поддержания прочности связок.

Поскольку в организме находятся вещества, разрушающие коллаген и эластин, а с возрастом выработка этих белков замедляется (после 40 лет она уменьшается каждый год на 1-3%), то организм начинает страдать от их нехватки, что проявляется обвисанием кожи, появлением морщин, изнашиванием суставов, общим ухудшением состояния организма. Коллагеновые волокна легко разрушаются и медленно восстанавливаются, а в пожилом возрасте функция выработки этого белка организмом угасает почти полностью.

Рациональное питание, при котором в организм будет ежедневно поступать большое количество эластина и коллагена (для этого нужно обязательно знать, в каких продуктах содержится коллаген, и в каком количестве), может очень помочь в предотвращении развития артритов и артрозов и надолго продлить молодость.

Почему организм теряет коллаген

Кроме снижения выработки этого вещества при старении и естественного разрушения коллагеновых волокон, на его содержание влияют такие факторы:

• Гормональный фон;
• Несбалансированное питание;
• Вредные привычки (злоупотребление алкоголем, курение);
• Болезни;
• Облучение ультрафиолетом;
• Стрессы.

В синтезе этого белка важную роль играет тестостерон (у мужчин) и эстроген (у женщин). Поскольку выработка тестостерона у мужчин снижается не так резко, как синтез эстрогена у женщин, то у мужчин признаки старения появляются несколько медленнее: у них дольше сохраняется упругость кожи, плотность костей, подвижность суставов и мышечная сила. Поэтому мужчинам нужно прилагать меньше усилий, чтобы выглядеть моложе своих лет.

При наступлении менопаузы у женщин синтез эстрогена падает очень резко, с чем и связано сокращение синтеза коллагена. Уже после 5 лет менопаузы содержание в коже коллагеновых волокон сокращается на 30%. Обмануть природу и сохранить нормальное состояние кожи лица и тела надолго поможет заместительная гормонотерапия. Для этого при наступлении менопаузы нужно посетить гинеколога и эндокринолога, которые проведут полное обследование и назначат самый подходящий препарат.

Несбалансированное питание также может значительно отразиться на состоянии кожи. Если в организме будет не хватать хотя бы одного витамина, фермента или микроэлемента, необходимого для синтеза этого важного белка, то вскоре начнет резко ощущаться его недостаток, появляясь именно на состоянии кожи: появятся морщины, она станет сухой и несвежей.

Злоупотребление алкоголем и курением табака, частые стрессы, недостаток жидкости, излишнее облучение ультрафиолетом, резкое похудение, болезни ЖКТ и другие проблемы со здоровьем вполне способны негативно повлиять на скорость синтеза и ускорить распад коллагеновых волокон, что сразу же начнет отражаться на состоянии кожных покровов (в первую очередь, лица), суставах и связках.

Как питаться, чтобы получать необходимое количество коллагена

Если не вырабатывается достаточно коллагена, то его можно получать из пищи. При этом необходимо учитывать, что без определенных микроэлементов и витаминов просто не обойтись при усвоении этого белка, поступающего из еды, а также во время его синтеза. Много полезных веществ, которые нужны для его синтеза и усвоения, находится в помидорах, капусте, морковке, зелени.

Какие вещества требуются для выработки коллагена

Для синтеза этого вещества нужны следующие витамины:

• А (он содержится в рыбьей печени и жире, абрикосах, тыкве, шпинате, морковке, яичных желтках, сливочном масле);
• Е (он находится в печени животных, куриных яйцах, бобовых, растительном масле, миндале, арахисе, брюссельской капусте, брокколи, облепихе, черешне);
• С (получить его можно из цитрусовых, яблок, смородины, черники, хурмы, а также других фруктов и ягод);
• F (его можно получить из рыбьего жира, черной смородины, овсяных хлопьев, пророщенного зерна, миндаля, арахиса, авокадо, растительного масла, кукурузы);
• D (он входит в состав рыбьего жира, также его можно найти в молочных продуктах, морской рыбе).

При синтезе коллагена необходимы следующие минералы:

• Железо (для пополнения его запасов нужно употреблять печень и почки животных, моллюсков, сухие дрожжи, крупы, бобовые, хурму, айву, инжир);
• Кремний (для пополнения запасов этого элемента нужно употреблять в пищу отруби, крупы, капусту, огурцы, тыкву и помидоры);
• Медь (она содержится в крупах, в говяжьей печени и печени трески, бобовых и в твердых сортах макарон);
• Сера (она есть в говядине, морской рыбе, бобовых, крупах, крыжовнике и винограде);
• Цинк (он содержится в морепродуктах, отрубях, фундуке, молоке, бобовых, яйцах).

При выработке коллагена нужны лютеины (их можно получить, употребляя тыкву, шпинат, бобовые, морковь, хурму, кукурузу и желтки яиц), а также антоцианы (эти вещества есть в черном рисе, клюкве, ежевике, малине, жгучем перце и зеленом чае).

Морепродукты

Много коллагена содержится в рыбе из семейства лососевых (в 100 г рыбы 1,6 г коллагена). К тому же в такой рыбе содержатся полиненасыщенные жирные кислоты омега-3, поэтому употребление этого продукта является прекрасной профилактикой старения.

Морская капуста, содержащая большое количество йода и солей, — серьезный ускоритель выработки коллагена. Таким же образом действует большинство морепродуктов.

Те, у кого наблюдается нехватка коллагеновых волокон, могут обратить свое внимание на такие продукты, содержащие коллаген:

• Говядину (количество коллагена составляет 2,6 г на 100 г продукта);
• Индейку (2,4 г на 100 г);
• Свинину (2,1 г на 100 г);
• Баранину (1,6 г на 100 г);
• Крольчатину (1,55 г на 100 г);
• Утку (0,87 г на 100 г);
• Курицу (0,7 г на 100 г).

В мясе содержится много других белков и жиров, что снижает естественный синтез коллагена (мясо индейки – исключение). В организме при употреблении в пищу индейки синтезируется карнозин. Это вещество делает коллагеновые волокна устойчивыми к разрушению. Наиболее устойчивый природный коллаген можно получить, употребляя говядину, а самый нестойкий — свинину.

Блюда на основе желатина

При денатурации коллагена он превращается в желатин. Поэтому, употребляя пищевой желатин, можно поддерживать нормальное содержание коллагена.

Для сохранения молодости кожи и хорошего состояния суставов рекомендуется употреблять:

• Холодец;
• Разнообразные заливные блюда.

Для сохранения упругости кожи и продления молодости нужно еще до 40 лет уяснить, в каких продуктах содержится коллаген, и организовать питание так, чтобы ежедневно в организм попадало необходимое количество этого вещества. При этом нужно учесть, что организму будет полезен не только коллаген в продуктах, но и необходимые для его усвоения и синтеза витамины и минералы.

Поскольку этот полезный белок содержится в морепродуктах и мясе, а витамины и минералы — в крупах, овощах, фруктах и ягодах, то можно сделать вывод, что, чтобы компенсировать нехватку коллагена, нужно всего лишь придерживаться сбалансированного рационального питания. Также для поддержания нормального уровня коллагеновых волокон в коже будет полезно отказаться от вредных привычек, избегать стрессов и вовремя пролечивать заболевания ЖКТ.

Каждый специалист эстетической медицины знает, что основу молодой кожи составляет два важных белка: коллаген и эластин. Каждый из них обладает уникальными свойствами, которые и обуславливают молодой и привлекательный внешний вид кожи.

Но если о коллагене знают и говорят очень много, то эластин, по неизвестным причинам, зачастую остается в тени белка коллагена. Сегодня сайт исправляет эту несправедливость, и подробно рассказывает о том, что представляет собой белок эластин, какие функции он выполняет в коже, и какими методами можно восполнить его нехватку.

Молекулы эластина обуславливают способность тканей к растяжению

Эластин - это структурный белок эластических волокон, который в большом количестве содержится в соединительной ткани. Этот белок присутствует в коже человека, стенках его кровеносных сосудов, легких и связках.

Волокна эластина обладают удивительной способностью: они могут растягиваться в несколько раз, в сравнении со своей первоначальной длиной.

При этом, высокая прочность волокон и их способность возвращаться в исходное состояние успешно сохраняется. Молекулы эластина имеют форму закрученных спиралей, которые могут безграничное количество раз скручиваться и раскручиваться. Все движения мимических мышц обусловлены именно свойствами эластина, а коллаген обеспечивает упругость и плотность кожи.

Эластин:

• эластин в составе косметических средств: полезные свойства белка;
• почему с возрастом уменьшается количество эластина в коже;
• методы восполнения дефицита белка эластина в коже.

Эластин в составе косметических средств: полезные свойства белка

Белок эластин, кроме своего главного свойства, обладает еще способностью абсорбировать влагу и обеспечивать тканям длительное увлажнение.

В состав эластина входят неполярные аминокислоты, которые располагаются внутри частиц белка и не взаимодействуют с водой. Таким образом, они не теряют воду, а полностью ее сохраняют.

При нанесении средств с эластином на кожу формируется пептидная пленка, предупреждающая потерю влаги с поверхности кожи. Она действует как компресс, удерживая влагу внутри тканей.

Эластин в косметических средствах особенно эффективен в сочетании с коллагеном, так как два эти белка усиливают эффекты друг друга.

Почему с возрастом уменьшается количество эластина в коже

Эластин в организме выполняет очень важные функции, однако с возрастом его содержание в коже уменьшается. Это происходит по нескольким основным причинам:

• воздействие ультрафиолета на кожу;
• действие эластазы;
• вредные привычки: негативное воздействие сигаретного дыма;
• дефицит витамина В6 и меди в организме.

Особенно пагубным для эластина фактором является воздействие ультрафиолетовых лучей. Они способны проникать глубоко в кожу, при этом синтез эластина уменьшается, а также нарушается его молекулярная структура. Кроме того, под воздействием ультрафиолета активизируется фермент эластаза, расщепляющий белки, в том числе, и эластин.

Методы восполнения дефицита белка эластина в коже

С помощью современных методов эстетической медицины можно восполнить недостаток эластина в коже. Важно отметить, что эластин, входящий в состав косметических средств, таких как кремы, сыворотки или эмульсии, воздействует только на поверхностный слой кожи, создавая там гигроскопическую пленку, удерживающую влагу.

Но даже самая качественная косметика не может повлиять на синтез эластина в коже. Для этого необходимо применять косметические процедуры на основе регенеративных технологий, такие как плацентотерапия, плазмолифтинг, клеточная терапия на основе аутологичных фибробластов и аминокислотная терапия.

Эти процедуры стимулируют работу собственных фибробластов в коже, которые и отвечают за выработку эластина и коллагена.

Эластин - это важнейший структурный белок, который обеспечивает способность тканей к растяжению и возвращению в исходное положение.

Методы современной эстетической медицины позволяют не только замедлить процессы старения организма, но и восполнить дефицит эластина в коже. Читайте на сайт больше интересных материалов в разделе «Косметология».

Зачастую мы не задумываемся, отчего с годами лицо и тело так меняются: образуются морщины и складки, ткани дрябнут, теряют упругость и обвисают. Оказывается, во всем виноваты коллаген и эластин. Именно они отвечают за молодость и красоту нашей кожи. До тех пор, пока этих веществ в организме достаточно, мы выглядим привлекательно и свежо. Но как только уровень полипептидов падает - появляются первые видимые признаки старения.

«Белки молодости» или что такое коллаген и эластин?

Коллаген и эластин - это основные белки нашего организма. Вместе они формируют своеобразный каркас, поддерживающий прочность и эластичность тканей. Оба вещества накапливают и сохраняют воду, заметно расширяясь под ее воздействием. Все это делает кожу гладкой и наполненной, а тело - подтянутым.

Это интересно. Коллаген, являясь основным компонентом соединительной ткани, составляет почти 33% от всех присутствующих в организме белков. При этом половина вещества находится в костях скелета, 35% - в дерме и 10% - в межклеточном матриксе внутренних структур.

Почему мы упоминаем эти два протеина вместе? Дело в том, что они работают в паре и взаимно поддерживают друг друга.

Коллаген

Коллаген является самым распространенным белком животного мира. Его молекулу способны синтезировать практически все виды организмов - от человека до бактерий. При этом зеленые культуры полностью лишены такой способности и все, что называют растительным белком - не более чем маркетинговый ход производителей. Подобное вещество получают биотехнологическим или химическим путем из протеинов пшеницы.

Настоящий коллаген, как и любой белок, состоит из множества аминокислот, собранных в полипептидную цепь. Три такие нити (фибриллы) скручиваются в правостороннюю спираль, скрепленную сшивками. Благодаря необычной структуре, коллаген обладает малой растяжимостью и огромной прочностью на разрыв. Именно из такого крепкого вещества состоят связки, сухожилия, суставные хрящи и кости скелета.

В водной среде толщина триплета увеличивается на 50%, но при этом само волокно укорачивается на треть длины. Способность к набуханию более характерна для молодых фибрилл.

Эластин

Второй по важности белок нашего организма. Отвечает за эластичность тканей и присутствует в тех частях тела, где требуется наибольшая растяжимость. Например, стенки сосудов на 40% состоят из эластина. Достаточно его в связках и сухожилиях, которые подвергаются частому скручиванию.

Это интересно. У женщин наибольшее количество белка присутствует в тканях молочной железы, поэтому состояние этой области считается своеобразным показателем молодости. Как только грудь начинает терять округлость и соблазнительные формы, можно говорить о дефиците «резинового» белка.

Эластин, как и коллаген, вырабатывается в фибробластах, а затем выходит из них в межклеточное вещество, где собирается в полипептидные цепи. Волокна по прочности заметно уступают коллагеновым, длиннее их и тоньше по строению.

Роль «белков молодости» для дермы

Какой слой кожи содержит коллаген и эластин? Чтобы ответить на этот вопрос, необходимо хотя бы в общих чертах рассмотреть строение наружных покровов человека.

Итак, кожа состоит из трех основных слоев:

• эпидермиса;
• дермы;
• гиподермы.

Верхний уровень - эпидермис - защищает организм от внешнего воздействия. Гиподерма состоит из жировой клетчатки, которая участвуют в процессе терморегуляции и предохраняют внутренние органы от ударов, а при необходимости выступает в качестве источника питания.

И самый интересный слой кожи - дерма. Именно в ней находится наибольшее количество коллагеновых и эластиновых волокон, погруженных в гель из воды и гиалуроновой кислоты. Последняя питает белковые соединения и окружает их защитным слоем.

Это интересно. Кожа на 75% состоит из коллагена и на 2–3% из эластина, которые находятся в нижнем, сетчатом слое дермы.

Пучки фибриллярных волокон пересекаются в форме ромбов, образуя прочную трехмерную сеть. Длинные стороны этих фигур и есть те самые линии наименьшего растяжения, по которым рекомендуют проводить массаж и наносить косметические средства.

Именно дерма определяет толщину и состав кожи на разных участках тела. Так, на подошвах, локтях и ладонях ткани толще и содержание коллагена выше. В местах с активной подвижностью (лицо, внутренняя сторона локтей и коленей, шея) дермальный слой тоньше и в большей степени наполнен эластином.

Почему наша кожа стареет

Принято считать, что с возрастом синтез «белков молодости» заметно сокращается. Однако, это не так. Сегодня все больше ученых склоняется к мнению, что на скорость полипептидного обмена влияет не количество, а качество фибриллярных волокон.

Почему так происходит? Коллаген и эластин, будучи органическими субстанциями, проходят все фазы развития - от рождения до гибели. Отслужившая свой срок молекула подвергается разложению и выводится из организма.

В идеале процесс должен быть сбалансирован - сколько нового вещества образуется, столько старого и уничтожается. Именно так и происходит в организме молодого здорового человека. Но возрастом установившаяся гармония нарушается - полноценного белка становится все меньше, а не уничтоженного коллагеназой - больше. В чем причина такого явления?
Во-первых, фибробласты стареют и теряют способность к выработке нового вещества: синтез органического коллагена сокращается после 25 лет. Еще хуже обстоит дело с эластином. Его образование замедляется с 7-летнего возраста, а у пожилых людей и вовсе прекращается.

Во-вторых, с каждым годом в организме повышается количество оксидантов, которые изменяют молекулярное строение белка. Такие «неправильные» волокна становятся недоступны для коллагеназы и продолжают заполнять межклеточное пространство.

Таким образом, состояние дермы зависит не от общего количества эластина и коллагена, а от соотношения молодого и старого белка в дерме.

Замедляют выработку нового вещества и различные неблагоприятные факторы: воздействие ультрафиолета, пренебрежение к здоровому образу жизни, увлечение спиртным и табаком, несбалансированное питание. Проблема может усугубляться постоянными стрессами, болезнями, а также дефицитом собственной гиалуроновой кислоты.

Как восстановить баланс коллагена и эластина?

Можем ли мы повлиять на процесс белкового обмена? В какой-то степени да. Конечно, полностью восстановить синтез полипептидов невозможно, но стимулировать работу фибробластов и замедлить разрушение молекул не так и сложно.

Улучшение выработки собственного коллагена и эластина

Для того чтобы стимулировать образование новых белковых соединений, необходимо обеспечить организм достаточным количеством витаминов, микроэлементов и аминокислот.

Повысить питательность рациона помогут следующие вещества:

• ретиноиды;
• витамины С, F и E;
• микроэлементы (медь, цинк, сера).

При необходимости используйте биологически активные добавки, содержащие гидролизированный белок или набор незаменимых аминокислот, а также витаминно–минеральные комплексы и гиалуронат. Активизировать образование полипептидных соединений в коже помогут различные косметологические процедуры.

Совет. Не пренебрегайте здоровым питанием и полноценным уходом за кожей. Эти моменты являются необходимым условием для повышения синтеза собственных полипептидов.

Хорошо восстанавливают уровень «белков молодости» и антоцианидины, содержащиеся в косточках винограда и вытяжке из коры приморской сосны.

Напиток для естественной выработки коллагена и эластина

Улучшить состояние кожи и поддержать организм помогут продукты, стимулирующие производство собственного белка. Из них можно приготовить вкусный и полезный коктейль молодости.

Компоненты:

• по стакану земляники и черники;
• 2 ст. л. измельченных орехов;
• 2 ч. л. семени льна;
• 1 ч. л. корицы.

Все ингредиенты следует тщательно взбить в блендере, охладить и принимать во время завтрака.

Крем с эластином и коллагеном

Любое полипептидное соединение имеет высокую молекулярную массу, а значит, физически не способно проникнуть глубоко в кожу. Производители косметических средств попытались решить проблему с помощью гидролизата белка (молекулы, расщепленной до пептидов и аминокислот).

Тем не менее, находясь даже в таком раздробленном состоянии, активные вещества не в состоянии попасть вглубь дермы и могут работать только на поверхности кожи.

Несмотря на это, крем с эластином и коллагеном приносит немалую пользу:

• создает пленку, препятствующую потере влаги;
• ускоряет заживление ран и ссадин;
• улучшает всасываемость других компонентов средства;
• повышает эластичность дермы и тонизирует ее;
• омолаживает ткани.

Наносите состав дважды в день на предварительно очищенную кожу лица и шеи. Для получения наилучших результатов перед кремом используйте биоактивную сыворотку с коллагеном и эластином. Косметические средства такой формы выпуска имеют насыщенный состав и прекрасно воздействуют на кожу, увлажняя и укрепляя эпидермис.

Совет. Используйте сыворотку для лица курсами по 3–4 недели. Через месяц интенсивный уход можно повторить.

Одним из недостатков крема с коллагеном и эластином является его стоимость. Но если в состав средства входит морской коллаген, высокая цена вполне обоснована, поскольку вещество, в отличие от более дешевого, животного белка не вызывает аллергии и глубже проникает в слои эпидермиса. Качественная косметика способна устранить многие возрастные изменения и продлить молодость кожи.

То же самое можно сказать и о креме с коллагеном без эластина. Как его правильно выбирать и на что обращать внимание, узнайте из .

Коллаген и эластин в домашнем уходе

Ускорить естественный синтез фибриллярных белков в коже можно и без применения магазинной косметики. Достаточно регулярно делать пилинг, а затем наносить маску из кисломолочных продуктов или фруктов.

Очистка лица мелким скрабом или овсяными хлопьями улучшает кровообращение, немного травмирует эпидермис и запускает процесс регенерации. Натуральный йогурт или сметана питают ткани, тем самым улучшая работу фибробластов.

Косметика с эластином и коллагеном - это, конечно, хорошо и ее полезное влияние на кожу никто не оспаривает. Но к сожалению, она не всесильна и не способна остановить возрастные нарушения. Поэтому не забывайте, насколько важно для качественного белкового обмена полноценное питание и здоровый образ жизни.

Все материалы на сайте сайт представлены исключительно для ознакомления в информационных целях. Перед применением любых средств консультация с врачом ОБЯЗАТЕЛЬНА!

Что такое коллаген и эластин?

Коллаген – это самый распространенный в организме белок. Он составляет почти треть от всех существующих в организме белков, поскольку является основой любой соединительной ткани. 50% всех коллагеновых белков содержится в тканях скелета, около 40% — в коже и 10% — в соединительной ткани внутренних органов. В разных тканях организма присутствуют разные типы коллагена (всего известно более 20 типов).

По своей структуре коллаген относится к фибриллярным белкам, то есть белкам, имеющим вытянутую, нитевидную форму (слово «фибриллы» означает «нитевидный»). Любой белок состоит из аминокислот, объединенных в полипептидные цепи. Но коллаген имеет характерные особенности:

• он состоит из 3-х полипептидных цепей, которые скручены наподобие каната в одну суперспираль. Благодаря такой своей структуре коллаген очень прочен (прочнее стальной проволоки равного сечения) и практически не растягивается;
• между коллагеновыми фибриллами образуются сшивки, благодаря чему прочность еще более возрастает;
• пептиды коллагена состоят из триад аминокислот (каждая третья аминокислота всегда глицин, вторая – пролин или лизин, первая – любая другая).

Эластин также относится к фибриллярным белкам. Но отвечает он за эластичность ткани. Можно сказать, что благодаря эластину у тканей появляются свойства резины – они способны растягиваться, не разрываясь, и возвращаться после растяжения к исходной форме. Большой эластичностью обладают кожа, стенки кровеносных сосудов, легкие, связки.

Необходимые свойства обусловили и структуру этого белка. Характерные структурные особенности эластина:

• он состоит из 1 полипептидной цепи;
• цепи «сшиты» в разветвленную сеть, способную растягиваться во всех направлениях;
• пептиды эластина состоят в основном из таких аминокислот как глицин, аланин, валин, лейцин.

Соединительнотканной частью кожи является ее средний слой – дерма, расположенная под эпидермисом. Там и находятся коллаген и эластин, которые являются основными компонентами межклеточного матрикса дермы (коллаген составляет 70-80% дермы, эластин – 1-3%).

Коллагеновые волокна в дерме имеют вид пучков, расположенных в различных направлениях, а тонкие волокна эластина образуют непрерывные сети. Образно кожу можно представить как матрас, в котором волокна коллагена и эластина играют роль пружин. Коллаген обеспечивает прочность и упругость кожи, эластин – ее эластичность.

Волокна коллагена и эластина погружены в гель, образованный гиалуроновой кислотой и водой. Гель из гиалуроновой кислоты питает коллагеновые и эластиновые волокна и создает для них защитную оболочку.

Коллаген в коже постоянно обновляется (старые волокна разрушаются, образуются новые). Этот процесс химически сложный, многоэтапный. Клеткам соединительной ткани (фибробластам) из отдельных аминокислот нужно создать триады, из триад – цепи, завернуть цепи в «канат», а «канат» — в суперспираль. Затем образовавшиеся коллагеновые фибриллы должны укрепиться внутри- и межцепочечными сшивками.

Сложность этого процесса еще и в том, что:

• некоторые из аминокислот, которые должны участвовать в синтезе белков, не синтезируются в организме, а могут попадать в него только извне (с пищей);
• необходимо участие вспомогательных компонентов — витаминов (С, PP, В6) и микроэлементов (железо, медь).

Нарушение процесса синтеза коллагена на любом этапе (из-за генетического сбоя, нехватки нужных аминокислот, витаминов и микроэлементов) приведет к тому, что вновь синтезированный белок окажется дефектным.

Как и любой белок, коллаген функционирует в организме определённое время. Коллаген – медленно обменивающийся белок, длительность его функционирования измеряется месяцами.

Разрушение коллагеновых волокон осуществляется специальными ферментами и свободными радикалами. При распаде коллагена образуются аминокислоты, которые могут использоваться для синтеза новых белков.

Считается, что на протяжении жизни взрослого человека содержание коллагена в коже снижается на 1-2% в год. Помимо этого, коллагеновые волокна изменяют свой вид, начинают деформироваться. С чем это связано?

Известно, что с возрастом происходит:

• уменьшение образования новых волокон коллагена и эластина;
• повреждение волокон свободными радикалами;
• нарушение процесса сборки коллагена, накопление дефектных волокон, не обладающих нужной упругостью;
• ухудшение процессов распада коллагена;
• увеличение количества «сшивок» и увеличение жесткости волокон.

Причины – во влиянии внутренних и внешних факторов:

• гормональные изменения (особую роль в регуляции синтеза коллагена играют глюкокортикостероиды, половые гормоны);
• снижение количества фибробластов, синтезирующих фибриллярные белки, и их активности;
• снижение активности ферментов;
• повреждение волокон коллагена и эластина свободными радикалами;
• воздействие УФ излучения, приводящее к повреждению волокон коллагена и утолщению волокон эластина, потере ими эластичности (такое повреждение даже получило название – эластоз) и т.д.

Проблема может усугубляться несбалансированным питанием (с дефицитом аминокислот, ряда витаминов и микроэлементов), курением, хроническими стрессами, а также недостатком в коже гиалуроновой кислоты.

Можем ли мы на это повлиять? Можем. Как? Ответ – в статье «