کلاژن و الاستین: هر آنچه می خواهید در مورد پروتئین های جوانی بدانید. پروتئین الاستین: چرا پوست ما به آن نیاز دارد و چگونه عملکرد الاستین کمبود آن را جبران کنیم

سوالات امتحانی شیمی بیولوژیک
1. موضوع و وظایف شیمی بیولوژیکی. متابولیسم و انرژی، سازماندهی ساختاری سلسله مراتبی و بازتولید خود به عنوان مهمترین ویژگی های ماده زنده.
2. موجودات هتروتروف و اتوتروف: تفاوت در تغذیه و منابع انرژی. کاتابولیسم و آنابولیسم
3. سیستم های چند مولکولی (زنجیره های متابولیک، فرآیندهای غشایی، سیستم های سنتز پلیمرهای زیستی، سیستم های تنظیم کننده مولکولی) به عنوان اهداف اصلی تحقیقات بیوشیمیایی.
4. سطوح سازماندهی ساختاری زندگان. بیوشیمی به عنوان سطح مولکولی مطالعه پدیده های زندگی. بیوشیمی و پزشکی (بیوشیمی پزشکی).
5. بخش ها و جهت های اصلی در بیوشیمی: شیمی بیو آلی، بیوشیمی پویا و عملکردی، زیست شناسی مولکولی.
6. تاریخچه مطالعه پروتئین ها. ایده پروتئین ها به عنوان مهمترین طبقه از مواد آلی و جزء ساختاری و عملکردی بدن انسان است.
7. آمینو اسیدهای سازنده پروتئین ها، ساختار و خواص آنها. پیوند پپتیدی ساختار اولیه پروتئین ها
8. وابستگی خواص بیولوژیکی پروتئین ها به ساختار اولیه. ویژگی گونه ساختار اولیه پروتئین ها (انسولین های حیوانات مختلف).
9. ترکیب زنجیره های پپتیدی در پروتئین ها (ساختارهای ثانویه و سوم). فعل و انفعالات درون مولکولی ضعیف در زنجیره پپتیدی؛ پیوندهای دی سولفیدی
11. ساختار دامنه و نقش آن در عملکرد پروتئین ها. سموم و داروها به عنوان بازدارنده پروتئین.
12. ساختار کواترنری پروتئین ها. ویژگی های ساختار و عملکرد پروتئین های الیگومری به عنوان مثال پروتئین حاوی هم - هموگلوبین.
13. پایداری ساختار فضایی پروتئین ها و دناتوره شدن آنها. عوامل ایجاد دناتوره شدن
14. Chaperones - دسته ای از پروتئین ها که پروتئین های دیگر را در برابر دناتوره شدن تحت شرایط سلولی محافظت می کند و شکل گیری ترکیب اصلی آنها را تسهیل می کند.
15. انواع پروتئین ها. پروتئین های کروی و فیبریلار، ساده و پیچیده. طبقه بندی پروتئین ها بر اساس عملکرد بیولوژیکی و خانواده آنها: (سرین پروتئازها، ایمونوگلوبولین ها).
17. خواص فیزیکی و شیمیایی پروتئین ها. وزن مولکولی، اندازه و شکل، حلالیت، یونیزاسیون، هیدراتاسیون
18. روش های جداسازی پروتئین های منفرد: رسوب با نمک ها و حلال های آلی، فیلتراسیون ژل، الکتروفورز، تبادل یونی و کروماتوگرافی میل ترکیبی.
19. روش های اندازه گیری کمی پروتئین ها. ویژگی های فردی ترکیب پروتئین اندام ها. تغییرات در ترکیب پروتئین اندام ها در طول انتوژنز و بیماری ها.
21. طبقه بندی و نامگذاری آنزیم ها. ایزوآنزیم ها واحدهای اندازه گیری فعالیت و کمیت آنزیم ها.
22. کوفاکتورهای آنزیمی: یون های فلزی و کوآنزیم ها. عملکرد کوآنزیمی ویتامین ها (به عنوان مثال ویتامین B6، pp، B2).
23. مهارکننده های آنزیم. مهار برگشت پذیر و غیر قابل برگشت. مهار رقابتی داروها به عنوان مهارکننده های آنزیم.
25. تنظیم فعالیت آنزیم توسط فسفوریلاسیون و دفسفوریلاسیون. مشارکت آنزیم ها در هدایت سیگنال های هورمونی.
26. تفاوت در ترکیب آنزیمی اندام ها و بافت ها. آنزیم های خاص اندام تغییرات در آنزیم ها در طول رشد.
27. تغییر در فعالیت آنزیم ها در بیماری ها. آنزیموپاتی های ارثی منشا آنزیم های خون و اهمیت تعیین آنها در بیماری ها.
29. متابولیسم: تغذیه، متابولیسم و دفع محصولات متابولیک. اجزای آلی و معدنی مواد غذایی. اجزای اصلی و فرعی.
30. مواد مغذی اساسی: کربوهیدرات ها، چربی ها، پروتئین ها، نیاز روزانه، هضم. قابلیت تعویض جزئی در تغذیه
31. اجزای ضروری مواد مغذی ضروری. اسیدهای آمینه ضروری؛ ارزش غذایی پروتئین های مختلف مواد غذایی اسید لینولئیک یک اسید چرب ضروری است.
32. تاریخچه کشف و مطالعه ویتامین ها. طبقه بندی ویتامین ها عملکرد ویتامین ها
34. مواد معدنی غذا. پاتولوژی های منطقه ای مرتبط با کمبود ریز مغذی ها در غذا و آب.
35. مفهوم متابولیسم و مسیرهای متابولیک. آنزیم ها و متابولیسم مفهوم تنظیم متابولیسم. محصولات نهایی اصلی متابولیسم انسان
36. تحقیق در مورد موجودات کامل، اندام ها، بخش های بافتی، هموژن ها، ساختارهای درون سلولی و در سطح مولکولی.
37. واکنش های آندرگونیک و اگزرگونیک در یک سلول زنده. ترکیبات ماکرو ارژیک مثال ها.
39. فسفوریلاسیون اکسیداتیو ضریب p/o. ساختار میتوکندری و سازمان ساختاری زنجیره تنفسی. پتانسیل الکتروشیمیایی گذرنده
40. تنظیم زنجیره انتقال الکترون (کنترل تنفسی). جداسازی تنفس بافتی و فسفوریلاسیون اکسیداتیو. عملکرد تنظیم کننده حرارت تنفس بافتی
42. تشکیل اشکال سمی اکسیژن، مکانیسم اثر مخرب آنها بر سلول ها. مکانیسم های حذف گونه های سمی اکسیژن
43. کاتابولیسم مواد مغذی اساسی - کربوهیدرات ها، چربی ها، پروتئین ها. مفهوم مسیرهای خاص کاتابولیسم و مسیرهای عمومی کاتابولیسم.
44. دکربوکسیلاسیون اکسیداتیو پیروویک اسید. توالی واکنش ها. ساختار کمپلکس پیروات دکربوکسیلاز.
45. چرخه اسید سیتریک: توالی واکنش ها و خصوصیات آنزیم ها. رابطه بین مسیرهای رایج کاتابولیسم و زنجیره انتقال الکترون و پروتون
46. مکانیسم های تنظیم چرخه سیترات. عملکردهای آنابولیک چرخه اسید سیتریک واکنش هایی که چرخه سیترات را دوباره پر می کنند
47. کربوهیدرات های اساسی حیوانات، محتوای آنها در بافت ها، نقش بیولوژیکی. کربوهیدرات های اصلی غذا. هضم کربوهیدرات ها
49. تجزیه هوازی مسیر اصلی کاتابولیسم گلوکز در انسان و سایر موجودات هوازی است. توالی واکنش ها تا تشکیل پیروات (گلیکولیز هوازی).
50. توزیع و اهمیت فیزیولوژیکی تجزیه هوازی گلوکز. استفاده از گلوکز برای سنتز چربی در کبد و در بافت چربی.
52. بیوسنتز گلوکز (گلوکونئوژنز) از اسیدهای آمینه، گلیسرول و اسید لاکتیک. رابطه گلیکولیز در عضلات و گلوکونئوژنز در کبد (چرخه کوری).
54. خواص و توزیع گلیکوژن به عنوان پلی ساکارید ذخیره. بیوسنتز گلیکوژن بسیج گلیکوژن
55. ویژگی های متابولیسم گلوکز در اندام ها و سلول های مختلف: گلبول های قرمز، مغز، ماهیچه ها، بافت چربی، کبد.
56. ایده ساختار و عملکرد بخش کربوهیدرات گلیکولیپیدها و گلیکوپروتئین ها. اسیدهای سیالیک
57. اختلالات ارثی متابولیسم مونوساکاریدها و دی ساکاریدها: گالاکتوزمی، عدم تحمل فروکتوز و دی ساکاریدها. گلیکوژنوزها و آگلیکوژنوزها
گلیسرآلدئید -3 - فسفات
58. مهمترین لیپیدهای بافت انسان. لیپیدهای ذخیره (چربی) و لیپیدهای غشایی (لیپیدهای پیچیده). اسیدهای چرب لیپیدها در بافت انسان.
ترکیب اسیدهای چرب چربی زیر جلدی انسان
59. فاکتورهای ضروری تغذیه ای ماهیت لیپیدی. اسیدهای چرب ضروری: ω-3- و ω-6- اسیدها به عنوان پیش ساز برای سنتز ایکوزانوئیدها.
60. بیوسنتز اسیدهای چرب، تنظیم متابولیسم اسیدهای چرب
61. شیمی واکنش های بتا اکسیداسیون اسیدهای چرب، انرژی کل.
63. چربی های غذایی و هضم آنها. جذب محصولات گوارشی اختلال در هضم و جذب. سنتز مجدد تری گلیسرول در دیواره روده.
64. تشکیل شیلومیکرون و انتقال چربی ها. نقش آپوپروتئین ها در شیلومیکرون ها لیپوپروتئین لیپاز.
65. بیوسنتز چربی ها در کبد از کربوهیدرات ها. ساختار و ترکیب لیپوپروتئین های انتقال خون
66. رسوب و تحرک چربی ها در بافت چربی. تنظیم سنتز و بسیج چربی ها. نقش انسولین، گلوکاگون و آدرنالین.
67. فسفولیپیدهای اساسی و گلیکولیپیدهای بافتهای انسانی (گلیسروفسفولیپیدها، اسفنگوفسفولیپیدها، گلیکوگلیسرولیپیدها، گلیکوسفیگولیپیدها). ایده بیوسنتز و کاتابولیسم این ترکیبات.
68. نقض تبادل چربی خنثی (چاقی)، فسفولیپیدها و گلیکولیپیدها. اسفنگولیپیدوزها
اسفنگولیپیدها، متابولیسم: بیماریهای اسفنگولیپیدوز، جدول
69. ساختار و عملکردهای بیولوژیکی ایکوزانوئیدها. بیوسنتز پروستاگلاندین ها و لکوترین ها.
70. کلسترول به عنوان پیش ساز تعدادی از استروئیدهای دیگر. مقدمه ای بر بیوسنتز کلسترول. سیر واکنش ها را تا تشکیل اسید موالونیک بنویسید. نقش هیدروکسی متیل گلوتاریل کوآ ردوکتاز
71. سنتز اسیدهای صفراوی از کلسترول. ترکیب اسیدهای صفراوی، اسیدهای صفراوی اولیه و ثانویه. حذف اسیدهای صفراوی و کلسترول از بدن.
72.Lpnp و HDL - انتقال، اشکال کلسترول در خون، نقش در متابولیسم کلسترول. هیپرکلسترولمی. اساس بیوشیمیایی برای توسعه آترواسکلروز.
73. مکانیسم بروز کللیتیازیس (سنگ های کلسترولی). استفاده از چنودسوکیکولیک اسید برای درمان سنگ کلیه.
75. هضم پروتئین ها. پروتئین ها - پپسین، تریپسین، کیموتریپسین؛ پروآنزیم های پروتئینازها و مکانیسم های تبدیل آنها به آنزیم ها. ویژگی سوبسترای پروتئینازها اگزوپپتیدازها و اندوپپتیدازها.
76. ارزش تشخیصی تجزیه بیوشیمیایی شیره معده و اثنی عشر. در مورد ترکیب این آب میوه ها توضیح مختصری بدهید.
77. پروتئینازهای پانکراس و پانکراتیت. استفاده از مهارکننده های پروتئیناز برای درمان پانکراتیت.
78. ترانس آمینوترانسفرازها; عملکرد کوآنزیم ویتامین B6 ویژگی آمینوترانسفرازها
80. دآمیناسیون اکسیداتیو اسیدهای آمینه; گلوتامات دهیدروژناز دآمیناسیون غیرمستقیم اسیدهای آمینه اهمیت بیولوژیکی
82. گلوتامیناز کلیه; تشکیل و دفع نمک های آمونیوم. فعال شدن گلوتامیناز کلیه در اسیدوز
83. بیوسنتز اوره. رابطه چرخه اورنیتین با cts. منشا اتم های نیتروژن اوره. نقض سنتز و دفع اوره. هیپرآمونمی
84. تبادل باقیمانده اسیدهای آمینه بدون نیتروژن. اسیدهای آمینه گلیکوژنیک و کتوژنیک. سنتز گلوکز از اسیدهای آمینه. سنتز اسیدهای آمینه از گلوکز.
85. ترانس متیلاسیون. متیونین و اس آدنوزیل متیونین. سنتز کراتین، آدرنالین و فسفاتیدیل کولین
86. متیلاسیون DNA. مفهوم متیلاسیون ترکیبات خارجی و دارویی.
88. آنتی ویتامین اسید فولیک. مکانیسم اثر داروهای سولفا.
89. متابولیسم فنیل آلانین و تیروزین. فنیل کتونوری؛ نقص بیوشیمیایی، تظاهرات بیماری، روش های پیشگیری، تشخیص و درمان.
90. آلکاپتونوری و آلبینیسم: نقایص بیوشیمیایی که در آنها ایجاد می شود. نقض سنتز دوپامین، پارکینسونیسم.
91. دکربوکسیلاسیون اسیدهای آمینه. ساختار آمین های بیوژنیک (هیستامین، سروتونین، اسید γ-آمینو بوتیریک، کاتکول آمین ها). عملکرد آمین های بیوژنیک
92. دآمیناسیون و هیدروکسیلاسیون آمین های بیوژن (به عنوان واکنش های خنثی سازی این ترکیبات).
93. اسیدهای نوکلئیک، ترکیب شیمیایی، ساختار. ساختار اولیه DNA و rna، پیوندهایی که ساختار اولیه را تشکیل می دهند
94. ساختار ثانویه و سوم DNA. دناتوره سازی، بازسازی DNA. هیبریداسیون، تفاوت گونه ها در ساختار اولیه DNA.
95. RNA، ترکیب شیمیایی، سطوح سازماندهی ساختاری. انواع RNA، توابع ساختار ریبوزوم
96. ساختار کروماتین و کروموزوم
97. پوسیدگی اسیدهای نوکلئیک. نوکلئازهای دستگاه گوارش و بافت ها. تجزیه نوکلئوتیدهای پورین.
98. ایده بیوسنتز نوکلئوتیدهای پورین. مراحل اولیه بیوسنتز (از ریبوز-5-فسفات تا 5-فسفریبوسیلامین).
99. اینوزینیک اسید به عنوان پیش ساز اسیدهای آدنیلیک و گوانیلیک.
100. ایده تجزیه و بیوسنتز نوکلئوتیدهای پیریمیدین.
101. نقض متابولیسم نوکلئوتید. نقرس؛ آلوپورینول برای درمان نقرس زانتینوریا. اوروتاسیدوری.
102. بیوسنتز دئوکسی ریبونوکلئوتیدها. استفاده از مهارکننده های سنتز دئوکسی ریبونوکلئوتید برای درمان تومورهای بدخیم.
104. سنتز DNA و مراحل تقسیم سلولی. نقش سیکلین ها و پروتئینازهای وابسته به سیکلین در پیشرفت سلولی در چرخه سلولی
105. آسیب و ترمیم DNA. آنزیم های مجتمع ترمیم کننده DNA
106. بیوسنتز RNA. RNA پلیمراز مفهوم ساختار موزاییکی ژن ها، رونوشت اولیه، پردازش پس از رونویسی.
107. کد بیولوژیکی، مفاهیم، ویژگی های کد، هم خطی، سیگنال های خاتمه.
108. نقش RNA انتقال در بیوسنتز پروتئین. بیوسنتز aminoacyl-t-RNA. ویژگی سوبسترا سنتتازهای آمینواسیل-t-RNA
109. توالی وقایع روی ریبوزوم در طول مونتاژ زنجیره پلی پپتیدی. عملکرد پلی ریبوزوم ها پردازش پس از ترجمه پروتئین ها
110. تنظیم تطبیقی ژن ها در پرو و یوکاریوت ها. نظریه اپرون عملکرد اپرون ها
111. مفهوم تمایز سلولی. تغییرات در ترکیب پروتئین سلول ها در طول تمایز (به عنوان مثال از ترکیب پروتئین زنجیره های پلی پپتیدی هموگلوبین).
112. مکانیسم های مولکولی تنوع ژنتیکی. جهش های مولکولی: انواع، فراوانی، اهمیت
113. ناهمگونی ژنتیکی. پلی مورفیسم پروتئین ها در جمعیت انسانی (انواع هموگلوبین، گلیکوزیل ترانسفراز، مواد خاص گروه و غیره).
114. مبانی بیوشیمیایی بروز و بروز بیماریهای ارثی (تنوع، توزیع).
115. سیستم های اصلی ارتباط بین سلولی: غدد درون ریز، پاراکرین، تنظیم اتوکرین.
116. نقش هورمون ها در سیستم تنظیم متابولیک. سلول های هدف و گیرنده های هورمونی سلولی
117. مکانیسم های انتقال سیگنال های هورمونی به سلول ها.
118. طبقه بندی هورمون ها بر اساس ساختار شیمیایی و عملکردهای بیولوژیکی
119. ساختار، سنتز و متابولیسم یدوتیرونین ها. تاثیر بر متابولیسم. تغییرات متابولیسم در کم کاری و پرکاری تیروئید. علل و تظاهرات گواتر اندمیک.
120. تنظیم متابولیسم انرژی، نقش انسولین و هورمون های contrainsular در هموستاز.
121. تغییرات متابولیک در دیابت قندی. پاتوژنز علائم اصلی دیابت.
122. پاتوژنز عوارض دیررس دیابت (ماکرو و میکروآنژیوپاتی، نفروپاتی، رتینوپاتی، آب مروارید). کمای دیابتی
123. تنظیم متابولیسم آب نمک. ساختار و عملکرد آلدوسترون و وازوپرسین
124. سیستم رنین-آنژیوتانسین-آلدوسترون. مکانیسم های بیوشیمیایی فشار خون کلیوی، ادم، کم آبی.
125. نقش هورمون ها در تنظیم متابولیسم کلسیم و فسفات (پاراتورمون، کلسی تونین). علل و تظاهرات کم کاری و هیپرپاراتیروئیدیسم.
126. ساختار، بیوسنتز و مکانیسم اثر کلسیتریول. علل و تظاهرات راشیتیسم
127. ساختمان و ترشح کورتون ها. تغییرات در کاتابولیسم در هیپو- و هیپرکورتیزولیسم.
128. تنظیم با سنتز ترشح هورمون ها بر اساس اصل بازخورد.
129. هورمون های جنسی: ساختار، تأثیر بر متابولیسم و عملکرد غدد جنسی، رحم و غدد پستانی.
130. هورمون رشد، ساختار، توابع.
131. متابولیسم مواد سمی درون زا و خارجی: واکنش های اکسیداسیون میکروزومی و واکنش های کونژوگاسیون با گلوتاتیون، اسید گلوکورونیک، اسید سولفوریک.
132. متالوتیونین و خنثی سازی یون های فلزات سنگین. پروتئین های شوک حرارتی
133. سمیت اکسیژن: تشکیل گونه های فعال اکسیژن (آنیون سوپراکسید، پراکسید هیدروژن، رادیکال هیدروکسیل).
135. تبدیل زیستی مواد دارویی. تأثیر داروها بر آنزیم‌های دخیل در خنثی‌سازی بیگانه‌بیوتیک‌ها.
136. مبانی سرطان زایی شیمیایی. مقدمه ای بر برخی مواد سرطان زا شیمیایی: هیدروکربن های آروماتیک چند حلقه ای، آمین های معطر، دی اکسیدها، میتوکسین ها، نیتروزامین ها.
137. ویژگی های رشد، ساختار و متابولیسم گلبول های قرمز.
138. انتقال اکسیژن و دی اکسید کربن توسط خون. هموگلوبین جنینی (HbF) و اهمیت فیزیولوژیکی آن
139. اشکال چند شکلی هموگلوبین های انسانی. هموگلوبینوپاتی ها هیپوکسی کم خون
140. بیوسنتز هِم و تنظیم آن. اختلالات موضوع سنتز. پورفیریا
141. متلاشی شدن هم. خنثی سازی بیلی روبین اختلالات متابولیسم بیلی روبین-یرقان: همولیتیک، انسدادی، سلول های کبدی. زردی نوزادان.
142. ارزش تشخیصی تعیین بیلی روبین و سایر رنگدانه های صفراوی در خون و ادرار.
143. تبادل آهن: جذب، انتقال با خون، رسوب. اختلالات متابولیسم آهن: کم خونی فقر آهن، هموکروماتوز.
144. بخش های پروتئینی اصلی پلاسمای خون و عملکرد آنها. ارزش تعریف آنها برای تشخیص بیماری ها. آنزیم تشخیصی
145. سیستم انعقاد خون. مراحل تشکیل لخته فیبرین مسیرهای انعقادی درونی و بیرونی و اجزای آنها.
146. اصول تشکیل و توالی عملکرد کمپلکس های آنزیمی مسیر پیش انعقاد. نقش ویتامین K در لخته شدن خون
147. مکانیسم های اصلی فیبرینولیز. فعال کننده های پلاسمینوژن به عنوان عوامل ترومبولیتیک ضد انعقاد خون مبتنی بر: آنتی ترومبین III، ماکروگلوبولین، آنتی کانورتین. هموفیلی
148. اهمیت بالینی آزمایش خون بیوشیمیایی.
149. غشای سلولی اساسی و وظایف آنها. خواص عمومی غشاها: سیالیت، عدم تقارن عرضی، نفوذپذیری انتخابی.
150. ترکیب لیپیدی غشاها (فسفولیپیدها، گلیکولیپیدها، کلسترول). نقش لیپیدها در تشکیل دولایه لیپیدی.
151. پروتئین های غشایی - انتگرال، سطح، "لنگر". اهمیت تغییرات پس از ترجمه در تشکیل پروتئین های غشایی عملکردی.
153. انتقال سیگنال گذرنده. مشارکت غشاها در فعال سازی سیستم های تنظیمی درون سلولی - آدنیلات سیکلاز و اینوزیتول فسفات در انتقال سیگنال هورمونی.
154. کلاژن: ویژگی های ترکیب اسید آمینه، ساختار اولیه و فضایی. نقش اسید اسکوربیک در هیدروکسیلاسیون پرولین و لیزین
155. ویژگی های بیوسنتز و بلوغ کلاژن. تظاهرات کمبود ویتامین C
156. ویژگی های ساختار و عملکرد الاستین.
157. گلیکوزامینوگلیکان ها و پروتئوگلیکان ها. ساختار و توابع. نقش اسید هیالورونیک در سازماندهی ماتریکس خارج سلولی
158. پروتئین های چسبنده ماتریکس بین سلولی: فیبرونکتین و لامینین، ساختار و عملکرد آنها. نقش این پروتئین ها در تعاملات بین سلولی و توسعه تومور.
159. سازماندهی ساختاری ماتریکس بین سلولی. تغییرات در بافت همبند در طول پیری، کلاژنوز. نقش کلاژناز در بهبود زخم اکسی پرولینوری.
160. مهمترین پروتئین های میوفیبریل ها: میوزین، اکتین، اکتومیوزین، تروپومیوزین، تروپونین، اکتینین. ساختار مولکولی میوفیبریل ها
161. مکانیسم های بیوشیمیایی انقباض و آرامش عضلانی. نقش گرادیان یون های تک ظرفیتی و یون های کلسیم در تنظیم انقباض و آرامش عضلانی.
162. پروتئین های سارکوپلاسمی: میوگلوبین، ساختار و عملکرد آن. مواد استخراج کننده ماهیچه ها
163. ویژگی های متابولیسم انرژی در عضلات. کراتین فسفات.
164. تغییرات بیوشیمیایی در دیستروفی های عضلانی و عصب کشی عضلانی. کراتینوری.
165. ترکیب شیمیایی بافت عصبی. غشاهای میلین: ویژگی های ترکیب و ساختار.
166. متابولیسم انرژی در بافت عصبی. اهمیت تجزیه هوازی گلوکز
167. بیوشیمی منشاء و هدایت یک تکانه عصبی. مکانیسم های مولکولی انتقال سیناپسی
156. ویژگی های ساختار و عملکرد الاستین.
بر خلاف کلاژن، که فیبریل های قوی را تشکیل می دهد که می تواند بارهای سنگین را تحمل کند، الاستین (همچنین یک پروتئین ماتریکس خارج سلولی) دارای خواص لاستیک مانند است. رشته‌های الاستین موجود در بافت‌های ریه‌ها، دیواره‌های رگ‌های خونی، در رباط‌های الاستیک، می‌توانند چندین بار در مقایسه با طول معمول خود کشیده شوند، اما پس از برداشتن بار، به حالت چین خورده باز می‌گردند. الاستین حاوی حدود 800 باقیمانده اسید آمینه است که در میان آنها اسیدهای آمینه با رادیکال های غیر قطبی مانند گلیسین، والین، آلانین غالب هستند. الاستین حاوی مقدار زیادی پرولین و لیزین است، اما فقط هیدروکسی پرولین کمی دارد. هیدروکسی لیزین به طور کامل وجود ندارد. وجود تعداد زیادی رادیکال های آبگریز از ایجاد یک گلبول پایدار جلوگیری می کند؛ در نتیجه زنجیره های پلی پپتیدی الاستین ساختارهای ثانویه و سوم منظمی را تشکیل نمی دهند، اما ترکیبات متفاوتی را در ماتریکس بین سلولی با انرژی آزاد تقریباً برابر به خود می گیرند. این دقیقاً در مورد ساختار ساختار اولیه است، زمانی که عدم وجود یک ترکیب منظم منظم منجر به ظاهر شدن خواص ضروری برای پروتئین می شود.
معنی دسموزین و لیزین نورلوسین . در فضای بین سلولی، مولکول‌های الاستین فیبرها و لایه‌هایی را تشکیل می‌دهند که در آن زنجیره‌های پپتیدی منفرد با اتصالات متقابل سفت و سخت زیادی به یک شبکه گسترده متصل می‌شوند. بقایای لیزین دو، سه یا چهار زنجیره پپتیدی در تشکیل این پیوندهای عرضی نقش دارند. ساختارهای تشکیل شده در این فرآیند دسموسین (دسموزین یا ایزودزموزین) نامیده می شوند. فرض بر این است که این ترکیبات هتروسیکلیک به صورت زیر تشکیل می شوند: ابتدا 3 باقیمانده لیزین به ε-آلدئیدهای مربوطه اکسید می شوند و سپس با باقی مانده لیزین چهارم ترکیب می شوند تا یک حلقه پیریدینی جایگزین تشکیل شود. اکسیداسیون بقایای لیزین به ε-آلدئیدها توسط لیزیل اکسیداز وابسته به مس انجام می شود که فعالیت آن به حضور پیریدوکسین نیز بستگی دارد.
دزموزین (تشکیل شده توسط چهار باقیمانده لیزین) . علاوه بر دسموزین ها، لیزین- نورلوسین که توسط دو باقیمانده لیزین تشکیل می شود، می تواند در تشکیل پیوندهای متقابل شرکت کند.
لیزین نورلوسین (از دو باقی مانده لیزین تشکیل می شود). وجود پیوندهای کووالانسی بین زنجیره‌های پپتیدی با یک ترکیب تصادفی و تصادفی به کل شبکه الیاف الاستین اجازه می‌دهد تا در جهات مختلف کشیده و منقبض شوند و به بافت‌های مربوطه خاصیت ارتجاعی می‌دهد. لازم به ذکر است که الاستین به عنوان یک مونومر محلول به نام "تروپولاستین" سنتز می شود. پس از تشکیل پیوندهای متقابل، الاستین شکل نهایی خارج سلولی خود را به دست می آورد که با نامحلول بودن، پایداری بالا و نرخ تبادل بسیار پایین مشخص می شود.
157. گلیکوزامینوگلیکان ها و پروتئوگلیکان ها. ساختار و توابع. نقش اسید هیالورونیک در سازماندهی ماتریکس خارج سلولی
گلیکوزامینوگلیکان ها - هتروپلی ساکاریدهای با بار منفی خطی. قبلاً آنها را موکوپلی ساکارید می نامیدند، زیرا در ترشحات مخاطی (مخاط) یافت می شدند و به این ترشحات خاصیت چسبناک و روان کنندگی می دادند. این خواص به این دلیل است که گلیکوزامینوگلیکان ها می توانند مقادیر زیادی آب را به هم متصل کنند، در نتیجه ماده بین سلولی یک ویژگی ژله مانند به دست می آورد.
پروتئوگلیکان ها - ترکیبات مولکولی بالا متشکل از پروتئین (5-10٪) و گلیکوزامینوگلیکان (90-95٪). آنها ماده اصلی ماتریکس بین سلولی بافت همبند را تشکیل می دهند و می توانند تا 30 درصد از جرم خشک بافت را تشکیل دهند.
پروتئین های موجود در پروتئوگلیکان ها با یک زنجیره پلی پپتیدی با وزن های مولکولی متفاوت نشان داده می شوند. اجزای پلی ساکارید پروتئوگلیکان های مختلف متفاوت است. پروتئوگلیکان ها از گروه بزرگی از پروتئین ها به نام متمایز هستند گلیکوپروتئین هااین پروتئین ها همچنین حاوی زنجیره های الیگوساکاریدی با طول های مختلف هستند که به صورت کووالانسی به ستون فقرات پلی پپتیدی متصل شده اند. جزء کربوهیدرات گلیکوپروتئین ها از نظر جرم بسیار کوچکتر از پروتئوگلیکان ها است و بیش از 40 درصد کل جرم نیست. گلیکوپروتئین ها عملکردهای مختلفی را در بدن انسان انجام می دهند و در تمام کلاس های پروتئین - آنزیم ها، هورمون ها، حمل و نقل، پروتئین های ساختاری و غیره وجود دارند. نمایندگان گلیکوپروتئین ها - کلاژن و الاستین، ایمونوگلوبولین ها، آنژیوتانسینوژن، ترانسفرین، سرولوپلاسمین، عامل داخلیقلعه، هورمون محرک تیروئید. گلیکوزامینوگلیکان ها و پروتئوگلیکان ها که اجزای ضروری ماتریکس بین سلولی هستند، نقش مهمی در فعل و انفعالات بین سلولی، تشکیل و حفظ شکل سلول ها و اندام ها و تشکیل داربست در طول تشکیل بافت دارند. پروتئوگلیکان ها و گلیکوزآمینوگلیکان ها با توجه به ویژگی های ساختار و خواص فیزیکوشیمیایی خود می توانند وظایف زیر را در بدن انسان انجام دهند:
ساختار و کلاس های گلیکوزآمینوگلیکات ها . گلیکوزامینوگلیکان ها زنجیره های بلند و بدون انشعاب از هتروپلیس-کاریدها هستند. آنها از تکرار واحدهای دی ساکارید ساخته شده اند. یکی از مونومرهای این دی ساکارید هگزورونیک اسید (D-glucuronic acid یا L-iduronic acid) است و مونومر دوم یک مشتق از آمینو قند (گلوکز یا گالاکتوزامین) است. قندهای آمینه NH 2 -rpynna معمولاً استیله می شوند که منجر به ناپدید شدن بار مثبت ذاتی آنها می شود. علاوه بر اسید هیالورونیک، تمام گلیکوزامینوگلیکان ها حاوی گروه های سولفات به شکل O-استرها یا N-سولفات هستند.
اسید هیالورونیک در بسیاری از اندام ها و بافت ها یافت می شود. در غضروف با پروتئین همراه است و در تشکیل تجمعات پروتئوگلیکان شرکت می کند؛ در برخی از اندام ها (بدن زجاجیه چشم، بند ناف، مایع مفصلی) به صورت آزاد نیز یافت می شود. فرض بر این است که اسید هیالورونیک در مایع مفصلی به عنوان روان کننده عمل می کند و اصطکاک بین سطوح مفصلی را کاهش می دهد. واحد دی ساکارید تکرار شونده در اسید هیالورونیک دارای ساختار زیر است:
اسید هیالورونیک حاوی چندین هزار واحد دی ساکارید است، وزن مولکولی آن به 10 5 - 10 7 D می رسد.
کندرویتین سولفات - رایج ترین گلیکوزامینوگلیکان ها در بدن انسان؛ آنها در غضروف، پوست، تاندون ها، رباط ها، شریان ها و قرنیه چشم یافت می شوند. کندرویتین سولفات ها جزء مهم آگرکان، پروتئوگلیکان اصلی ماتریکس غضروف هستند. در بدن انسان، 2 نوع کندرویتین سولفات وجود دارد: کندرویتین-4-سولفات و کندرویتین-6-سولفات. آنها به همین ترتیب ساخته می شوند، تفاوت فقط به موقعیت گروه سولفات در مولکول N-acetylgalactosamine مربوط می شود.
یک زنجیره پلی ساکارید از کندرویتین سولفات حاوی حدود 40 واحد دی ساکارید تکرار شونده است و دارای وزن مولکولی 10 4 - 10 6 D است.
سولفات کراتان - ناهمگن ترین گلیکوزامینوگلیکان ها؛ از نظر محتوای کل کربوهیدرات ها و توزیع در بافت های مختلف با یکدیگر متفاوت هستند. سولفات کراتان I در قرنیه چشم قرار دارد و علاوه بر واحد دی ساکارید تکرار شونده، L-fucose، D-mannose و اسید سیالیک دارد. کراتان سولفات II در غضروف، استخوان ها و دیسک های بین مهره ای یافت شده است. علاوه بر قندهای واحد دی ساکارید، حاوی N-acetylgalactosamine، L-fucose، D-mannose و اسید سیالیک است. کراتان سولفات II بخشی از آگرکان و برخی پروتئوگلیکان های کوچک ماتریکس غضروف است. برخلاف سایر گلیکوزامینوگلیکان ها، کراتان سولفات ها به جای اسید هگزورونیک حاوی گالاکتوز هستند.
وزن مولکولی یک زنجیره سولفات کراتان از 4 × 10 3 تا 20 × 10 3 D است.
سولفات درماتان این به طور گسترده در بافت های حیوانی، به ویژه در پوست، رگ های خونی و دریچه های قلب توزیع می شود. درماتان سولفات به عنوان بخشی از پروتئوگلیکان های کوچک (بیگلیکان و دکورین)، در ماده بین سلولی غضروف، دیسک های بین مهره ای و منیسک ها یافت می شود. واحد دی ساکارید تکرار شونده درماتان سولفات دارای ساختار زیر است.
وزن مولکولی یک زنجیره سولفات درماتان از 15 × 10 3 تا 40 × 10 3 D است.
هپارین - یک جزء مهم از سیستم خون ضد انعقاد (به عنوان یک ضد انعقاد در درمان ترومبوز استفاده می شود). توسط ماست سل ها سنتز می شود و در گرانول های درون این سلول ها یافت می شود. بیشترین مقدار هپارین در ریه ها، کبد و پوست یافت می شود. واحد دی ساکارید هپارین مشابه واحد دی ساکارید هپاران سولفات است. تفاوت بین این گلیکوزامینوگلیکان ها در این است که هپارین دارای گروه های N-سولفات بیشتری است و هپاران سولفات دارای گروه های N-استیل بیشتری است. وزن مولکولی هپارین از 6 × 10 3 تا 25 × 10 3 D است.
هپاران سولفات در بسیاری از اندام ها و بافت ها یافت می شود. بخشی از پروتئوگلیکان های غشای پایه است. هپاران سولفات یک جزء ثابت از سطح سلول است. ساختار واحد دی ساکارید هپاران سولفات مانند هپارین است. وزن مولکولی زنجیره سولفات هپاران از 5 × 10 3 تا 12 × 10 3 D است.
ساختار و انواع پروتئوگلیکان ها . ماتریکس خارج سلولی حاوی پروتئوگلیکان های مختلف است. در میان آنها موارد بسیار بزرگ وجود دارد - به عنوان مثال، agrecan و versican. علاوه بر آنها، ماتریکس خارج سلولی حاوی مجموعه کاملی از به اصطلاح پروتئوگلیکان های کوچک است که به طور گسترده در انواع مختلف بافت همبند توزیع شده و عملکردهای متنوعی را در آنجا انجام می دهند. پروتئوگلیکان اصلی ماتریکس غضروف نامیده می شود آگرکان، 10 درصد وزن بافت اصلی و 25 درصد وزن خشک ماتریکس غضروف است. این یک مولکول بسیار بزرگ است که در آن تا 100 زنجیره سولفات کندرویتین و حدود 30 زنجیره سولفات کراتان به یک زنجیره پلی پپتیدی متصل است. شکل مولکول آگرکان شبیه یک برس بطری است. در بافت غضروفی، مولکول‌های آگرکان با اسید هاالورونیک و یک پروتئین اتصال کوچک به توده‌هایی ترکیب می‌شوند. هر دو جزء با پیوندهای غیرکووالانسی در ناحیه دامنه G1 به آگرکان متصل می شوند. دامنه G 1 با تقریباً پنج واحد دی ساکارید اسید هیالورونیک برهمکنش می‌کند، سپس این کمپلکس توسط یک پروتئین اتصال تثبیت می‌شود. دامنه G 1 و پروتئین اتصال با هم 25 واحد دی ساکارید اسید هیالورونیک را اشغال می کنند. سنگدانه نهایی با وزن مولکولی بیش از 200 × 10 6 D از یک مولکول اسید هیالورونیک و 100 مولکول آگرکان (و همان مقدار پروتئین اتصال دهنده) تشکیل شده است. هماهنگی مونتاژ این توده ها یک عملکرد مرکزی سلول های غضروفی است. آگرکان و پروتئین اتصال به مقدار لازم توسط این سلول ها تولید می شود. این اجزا می توانند در داخل سلول با یکدیگر تعامل داشته باشند، اما فرآیند تجمع در ماتریکس خارج سلولی به طور کامل تکمیل می شود. نشان داده شده است که اسید هیالورونیک بر روی سطح سلولهای غضروفی توسط یک سنتتاز خاص تشکیل می شود و به فضای بین سلولی "رانده می شود" تا با آگرکان و پروتئین اتصال دهنده متصل شود. بلوغ یک مجتمع سه تایی فعال عملکردی حدود 24 ساعت است.
پروتئوگلیکان های کوچک پروتئوگلیکان های کوچک پروتئوگلیکان هایی با وزن مولکولی کم هستند. آنها در غضروف، تاندون ها، رباط ها، منیسک ها، پوست و سایر انواع بافت همبند یافت می شوند. این پروتئوگلیکان ها دارای یک پروتئین هسته کوچک هستند که یک یا دو زنجیره گلیکوزامینوگلیکان به آن متصل است. بیشترین مطالعه شده عبارتند از دکورین، بیگلیکان، فیبرومودولین، لومیکان، پرلکان. پروتئین های اصلی بیگلیکان و دکورین از نظر اندازه و ساختار مشابه هستند (به ترتیب وزن مولکولی 36000 و 38000 D). آنها چندین تکرار پشت سر هم غنی از لوسین دارند که ساختارهای α-مارپیچ یا β-ساختار را تشکیل می دهند. در انتهای N و C این پروتئین ها، دامنه هایی حاوی پیوندهای S-S وجود دارد. پروتئین های هسته به طور قابل توجهی در ساختار اولیه خود در نواحی ترمینال N تفاوت دارند، که تفاوت در اتصال گلیکوزامینوگلیکان ها را تعیین می کند. بیگلیکان حاوی یک سری در موقعیت های 5 و 11 است که اتصال دو زنجیره پلی ساکارید را تضمین می کند. دکورین حاوی یک سری در موقعیت است. 4، بنابراین به یک زنجیره پلی ساکارید می پیوندد در این پروتئوگلیکان ها، زنجیره های پلی ساکارید با سولفات درماتان با وزن مولکولی ~ 30000 D نشان داده می شود. حاوی سرین است، اما دارای چندین باقی مانده تیروزین سولفاته است، بنابراین یک یا دو زنجیره سولفات کراتان به آن متصل می شود. پروتئین هسته فیبرومودولین نه در ترمینال N، بلکه در ناحیه غنی از لوسین، از طریق گروه NH 2 آسپاراژین. پروتئوگلیکان های کوچک ماکرومولکول های چند منظوره هستند. آنها می توانند به سایر اجزای بافت همبند متصل شوند و بر ساختار و عملکرد آنها تأثیر بگذارند. به عنوان مثال، دکورین و فیبرومودولین به فیبرهای کلاژن نوع II متصل می شوند و قطر آنها را محدود می کنند (یعنی از تشکیل فیبریل های ضخیم جلوگیری می کنند). دکورین و بیگلیکان وقتی به فیبرونکتین متصل می شوند، چسبندگی سلولی را مهار می کنند و هنگامی که به فاکتور رشد تومور متصل می شوند، فعالیت میتوژنیک آن را کاهش می دهند. توسعه و ترمیم بافت همبند.

"

تکمیل روزانه کلاژن، ماده ای که مسئول وضعیت پوست (مانند الاستین) است، از طریق غذا انجام می شود، برای این کار باید دقیقاً بدانید که کدام غذاها حاوی کلاژن هستند و برای جذب خوب آن چه چیزی لازم است.

کلاژن پروتئینی است که در سنتز آنزیم ها، ویتامین ها، عناصر کمیاب و اسیدهای آمینه نقش دارند. محتوای کلاژن و الاستین در بدن حدود 35 درصد از کل پروتئین ها است.

این پروتئین ها برای موارد زیر مورد نیاز هستند:

حفظ وضعیت خوب پوست صورت و بدن؛
برای حفظ تحرک مفاصل؛
برای حفظ استحکام رباط ها.

از آنجایی که بدن حاوی موادی است که کلاژن و الاستین را از بین می‌برد و با افزایش سن، تولید این پروتئین‌ها کندتر می‌شود (پس از 40 سال هر سال 1 تا 3 درصد کاهش می‌یابد)، بدن از کمبود آنها رنج می‌برد، که این امر با آشکار شدن افتادگی پوست، ظاهر شدن چین و چروک، سایش و پارگی مفاصل، زوال عمومی بدن. فیبرهای کلاژن به راحتی از بین می روند و به آرامی بازسازی می شوند و در سنین بالا، عملکرد تولید این پروتئین توسط بدن تقریباً به طور کامل از بین می رود.

تغذیه منطقی، که در آن روزانه مقدار زیادی الاستین و کلاژن وارد بدن می شود (برای این منظور باید بدانید که کدام مواد غذایی حاوی کلاژن و در چه مقدار هستند)، می تواند به پیشگیری از ابتلا به آرتروز و آرتروز کمک زیادی کند و جوانی را طولانی کند. برای مدت طولانی

چرا بدن کلاژن را از دست می دهد؟

علاوه بر کاهش تولید این ماده در طول پیری و تخریب طبیعی فیبرهای کلاژن، محتوای آن تحت تأثیر عوامل زیر قرار می گیرد:

پس زمینه هورمونی؛
رژیم غذایی نامتعادل؛
عادات بد (سوء مصرف الکل، سیگار کشیدن)؛
بیماری ها؛
تابش اشعه ماوراء بنفش؛
فشار.

تستوسترون (در مردان) و استروژن (در زنان) نقش مهمی در سنتز این پروتئین دارند. از آنجایی که تولید تستوسترون در مردان به شدت تولید استروژن در زنان کاهش نمی‌یابد، علائم پیری در مردان تا حدودی کندتر ظاهر می‌شود: خاصیت ارتجاعی پوست، تراکم استخوان، تحرک مفاصل و قدرت عضلانی را برای مدت طولانی‌تری حفظ می‌کنند. بنابراین، مردان باید کمتر از سن خود تلاش کنند تا جوان‌تر به نظر برسند.

با شروع یائسگی در زنان، سنتز استروژن به شدت کاهش می یابد که دلیل کاهش سنتز کلاژن است. در حال حاضر پس از 5 سال یائسگی، محتوای فیبرهای کلاژن در پوست 30٪ کاهش می یابد. درمان جایگزینی هورمونی به فریب طبیعت و حفظ وضعیت طبیعی پوست صورت و بدن برای مدت طولانی کمک می کند. برای انجام این کار، زمانی که یائسگی رخ می دهد، باید به یک متخصص زنان و غدد مراجعه کنید، که معاینه کامل را انجام می دهد و مناسب ترین دارو را تجویز می کند.

یک رژیم غذایی نامتعادل نیز می تواند به طور قابل توجهی بر وضعیت پوست تأثیر بگذارد. اگر بدن فاقد حداقل یک ویتامین، آنزیم یا ریز عنصر لازم برای سنتز این پروتئین مهم باشد، به زودی کمبود آن به شدت احساس می شود و دقیقاً در وضعیت پوست ظاهر می شود: چین و چروک ظاهر می شود، خشک می شود و کهنه.

سوء مصرف الکل و استعمال دخانیات، استرس مکرر، کمبود مایعات، قرار گرفتن بیش از حد در معرض اشعه ماوراء بنفش، کاهش وزن ناگهانی، بیماری های گوارشی و سایر مشکلات سلامتی کاملاً می توانند بر سرعت سنتز و تسریع تجزیه فیبرهای کلاژن تأثیر منفی بگذارند که بلافاصله شروع به تأثیر بر وضعیت پوست (اول از همه، صورت)، مفاصل و رباط ها می کند.

چگونه غذا بخوریم تا مقدار مورد نیاز کلاژن را دریافت کنیم

اگر کلاژن کافی تولید نشود، می توان آن را از غذا به دست آورد. در عین حال، باید در نظر داشت که هنگام جذب این پروتئین از غذا و همچنین در طول سنتز آن، انجام بدون عناصر میکرو و ویتامین های خاص به سادگی غیرممکن است. مقدار زیادی مواد مفیدکه برای سنتز و جذب آن مورد نیاز است، در گوجه فرنگی، کلم، هویج، سبزی یافت می شود.

چه موادی برای تولید کلاژن مورد نیاز است

برای سنتز این ماده ویتامین های زیر مورد نیاز است:

A (در کبد و چربی ماهی، زردآلو، کدو تنبل، اسفناج، هویج، زرده تخم مرغ، کره یافت می شود).
E (در جگر حیوانات، تخم مرغ، حبوبات، روغن نباتی، بادام، بادام زمینی، کلم بروکسل، کلم بروکلی، خولان دریایی، گیلاس یافت می شود).
C (می توانید آن را از مرکبات، سیب، مویز، زغال اخته، خرمالو و همچنین سایر میوه ها و انواع توت ها دریافت کنید).
F (می توان آن را از روغن ماهی، توت سیاه، بلغور جو دوسر، غلات جوانه زده، بادام، بادام زمینی، آووکادو، روغن نباتی، ذرت به دست آورد).
D (بخشی از روغن ماهی است، همچنین می توان آن را در محصولات لبنی، ماهی های دریایی یافت).

سنتز کلاژن به مواد معدنی زیر نیاز دارد:

آهن (برای پر کردن ذخایر آن، باید از کبد و کلیه حیوانات، صدف، مخمر خشک، غلات، حبوبات، خرمالو، به، انجیر استفاده کنید).
سیلیکون (برای پر کردن ذخایر این عنصر، باید سبوس، غلات، کلم، خیار، کدو تنبل و گوجه فرنگی بخورید).
مس (موجود در غلات، جگر گاوو جگر ماهی، حبوبات و ماکارونی سفت)؛
گوگرد (در گوشت گاو، ماهی دریایی، حبوبات، غلات، انگور و انگور یافت می شود).
روی (در غذاهای دریایی، سبوس، فندق، شیر، حبوبات، تخم مرغ یافت می شود).

هنگام تولید کلاژن، لوتئین مورد نیاز است (آنها را می توان با خوردن کدو تنبل، اسفناج، حبوبات، هویج، خرمالو، ذرت و زرده تخم مرغ به دست آورد) و همچنین آنتوسیانین ها (این مواد در برنج سیاه، زغال اخته، تمشک، تمشک، توت سیاه، تمشک، تند موجود است. فلفل و چای سبز).

غذای دریایی

مقدار زیادی کلاژن در ماهی های خانواده سالمون یافت می شود (100 گرم ماهی حاوی 1.6 گرم کلاژن است). علاوه بر این، چنین ماهی حاوی اسیدهای چرب غیراشباع امگا 3 است، بنابراین استفاده از این محصول یک پیشگیری عالی از پیری است.

جلبک دریایی که حاوی مقدار زیادی ید و نمک است، یک تسریع کننده جدی تولید کلاژن است. بیشتر غذاهای دریایی به همین ترتیب عمل می کنند.

کسانی که کمبود فیبرهای کلاژن دارند می توانند توجه خود را به محصولات حاوی کلاژن معطوف کنند:

گوشت گاو (مقدار کلاژن 2.6 گرم در هر 100 گرم محصول است).
بوقلمون (2.4 گرم در 100 گرم)؛
گوشت خوک (2.1 گرم در 100 گرم)؛
گوشت بره (1.6 گرم در 100 گرم)؛
گوشت خرگوش (1.55 گرم در 100 گرم)؛
اردک (0.87 گرم در 100 گرم)؛
مرغ (0.7 گرم در 100 گرم).

گوشت حاوی بسیاری از پروتئین ها و چربی های دیگر است که سنتز طبیعی کلاژن را کاهش می دهد (گوشت بوقلمون یک استثناست). در بدن، هنگام خوردن بوقلمون، کارنوزین سنتز می شود. این ماده باعث می شود الیاف کلاژن در برابر تخریب مقاوم شوند. پایدارترین کلاژن طبیعی را می توان با خوردن گوشت گاو به دست آورد و ناپایدارترین آن - گوشت خوک.

ظروف بر اساس ژلاتین

وقتی کلاژن دناتوره می شود، به ژلاتین تبدیل می شود. بنابراین، با استفاده از ژلاتین خوراکی، می توانید محتوای کلاژن طبیعی خود را حفظ کنید.

برای حفظ جوانی پوست و وضعیت مناسب مفاصل، استفاده از:

آسپیک;
انواع ظروف پر کننده.

برای حفظ خاصیت ارتجاعی پوست و طولانی‌تر شدن جوانی باید قبل از 40 سالگی فهمید که کدام محصولات حاوی کلاژن هستند و تغذیه را طوری سازماندهی کنید که هر روز مقدار مورد نیاز این ماده وارد بدن شود. در عین حال باید در نظر داشت که نه تنها کلاژن موجود در محصولات برای بدن مفید خواهد بود، بلکه ویتامین ها و مواد معدنی لازم برای جذب و سنتز آن نیز مفید خواهد بود.

از آنجایی که این پروتئین سالم در غذاهای دریایی و گوشت و ویتامین‌ها و مواد معدنی در غلات، سبزیجات، میوه‌ها و انواع توت‌ها وجود دارد، می‌توان نتیجه گرفت که برای جبران کمبود کلاژن، فقط باید یک رژیم غذایی متعادل و متعادل را رعایت کنید. . همچنین برای حفظ سطح طبیعی فیبرهای کلاژن در پوست، ترک عادت های بد، دوری از استرس و درمان به موقع بیماری های گوارشی مفید خواهد بود.

هر متخصص زیبایی می داند که پوست جوان بر اساس دو پروتئین مهم است: کلاژن و الاستین. هر کدام از آنها خواص منحصر به فردی دارند که باعث جوانی و جذابیت می شود ظاهرپوست.

اما اگر چیزهای زیادی در مورد کلاژن شناخته شده و صحبت شود، الاستین، به دلایل ناشناخته، اغلب در سایه پروتئین کلاژن باقی می ماند. امروز این سایت این بی عدالتی را اصلاح می کند و به طور مفصل در مورد اینکه پروتئین الاستین چیست، چه عملکردهایی در پوست انجام می دهد و چه روش هایی می تواند کمبود آن را جبران کند، صحبت می کند.

مولکول های الاستین توانایی بافت ها را برای کشش تعیین می کنند

الاستین یک پروتئین ساختاری از الیاف الاستیک است که به مقدار زیاد در بافت همبند یافت می شود. این پروتئین در پوست انسان، دیواره رگ های خونی، ریه ها و رباط های آن وجود دارد.

الیاف الاستین توانایی شگفت انگیزی دارند: می توانند چندین برابر طول اولیه خود کشیده شوند.

در عین حال، استحکام بالای الیاف و توانایی آنها برای بازگشت به حالت اولیه با موفقیت حفظ می شود. مولکول های الاستین به شکل مارپیچ های پیچ خورده هستند که می توانند به تعداد نامحدودی بپیچند و باز شوند. تمام حرکات ماهیچه های مقلد دقیقاً به دلیل خاصیت الاستین است و کلاژن خاصیت ارتجاعی و تراکم پوست را فراهم می کند.

الاستین:

الاستین در ترکیب مواد آرایشی: ویژگی های مفیدسنجاب؛
چرا میزان الاستین در پوست با افزایش سن کاهش می یابد؟
روش های جبران کمبود پروتئین الاستین در پوست

الاستین در لوازم آرایشی: خواص مفید پروتئین

پروتئین الاستین علاوه بر خاصیت اصلی، قابلیت جذب رطوبت و تامین رطوبت طولانی مدت بافت ها را نیز دارد.

ترکیب الاستین شامل اسیدهای آمینه غیرقطبی است که در داخل ذرات پروتئین قرار دارند و با آب تعامل ندارند. بنابراین، آنها آب را از دست نمی دهند، بلکه آن را به طور کامل حفظ می کنند.

هنگامی که محصولات حاوی الاستین روی پوست اعمال می شود، یک لایه پپتیدی تشکیل می شود که از از بین رفتن رطوبت از سطح پوست جلوگیری می کند. مانند یک کمپرس عمل می کند و رطوبت را در داخل بافت ها حفظ می کند.

الاستین موجود در لوازم آرایشی به ویژه هنگامی که با کلاژن ترکیب می شود مؤثر است، زیرا این دو پروتئین تأثیر یکدیگر را افزایش می دهند.

چرا میزان الاستین در پوست با افزایش سن کاهش می یابد؟

الاستین وظایف بسیار مهمی را در بدن انجام می دهد، اما با افزایش سن، محتوای آن در پوست کاهش می یابد. این به چند دلیل اصلی رخ می دهد:

قرار گرفتن در معرض اشعه ماوراء بنفش بر روی پوست؛
عمل الاستاز؛
عادات بد: اثرات منفی دود سیگار؛
کمبود ویتامین B6 و مس در بدن

به خصوص برای فاکتور الاستین مضر قرار گرفتن در معرض اشعه ماوراء بنفش است. آنها می توانند به عمق پوست نفوذ کنند، در حالی که سنتز الاستین کاهش می یابد و ساختار مولکولی آن نیز مختل می شود. علاوه بر این، تحت تأثیر اشعه ماوراء بنفش، آنزیم الاستاز فعال می شود که پروتئین ها از جمله الاستین را تجزیه می کند.

روش های جبران کمبود پروتئین الاستین در پوست

با کمک روش های نوین پزشکی زیبایی می توان کمبود الاستین پوست را جبران کرد. توجه به این نکته ضروری است که الاستین که بخشی از محصولات آرایشی و بهداشتی مانند کرم ها، سرم ها یا امولسیون ها است، تنها بر روی لایه سطحی پوست اثر می گذارد و در آنجا یک لایه رطوبت سنجی ایجاد می کند که رطوبت را حفظ می کند.

اما حتی باکیفیت ترین لوازم آرایشی نیز نمی تواند بر سنتز الاستین در پوست تأثیر بگذارد. برای این کار، لازم است از روش‌های زیبایی مبتنی بر فناوری‌های بازسازی‌کننده مانند جفت‌تراپی، پلاسمولیفتینگ، سلول‌درمانی مبتنی بر فیبروبلاست‌های اتولوگ و درمان با اسید آمینه استفاده شود.

این روش ها باعث تحریک کار فیبروبلاست های خود در پوست می شود که مسئول تولید الاستین و کلاژن هستند.

الاستین مهمترین پروتئین ساختاری است که توانایی کشش بافت ها و بازگشت به موقعیت اولیه خود را فراهم می کند.

روش های پزشکی زیبایی مدرن نه تنها به کاهش روند پیری بدن اجازه می دهد، بلکه کمبود الاستین در پوست را نیز جبران می کند. مطالب جالب بیشتر را در سایت در بخش "آرایشی" بخوانید.

اغلب ما فکر نمی کنیم که چرا در طول سال ها صورت و بدن اینقدر تغییر می کند: چین و چروک ها و چین ها شکل می گیرند، بافت ها پوسته پوسته می شوند، خاصیت ارتجاعی خود را از دست می دهند و افتادگی دارند. به نظر می رسد که کلاژن و الاستین مقصر هستند. آنها مسئول جوانی و زیبایی پوست ما هستند. تا زمانی که این مواد به اندازه کافی در بدن وجود داشته باشد، ظاهری جذاب و شاداب داریم. اما به محض کاهش سطح پلی پپتیدها، اولین علائم قابل مشاهده پیری ظاهر می شود.

"پروتئین های جوانی" یا کلاژن و الاستین چیست؟

کلاژن و الاستین پروتئین های اصلی بدن ما هستند. آنها با هم نوعی چارچوب را تشکیل می دهند که استحکام و خاصیت ارتجاعی بافت ها را حفظ می کند. هر دو ماده آب را جمع می کنند و حفظ می کنند و تحت تأثیر آن به طور قابل توجهی منبسط می شوند. همه اینها پوست را صاف و پر می کند و بدن را سفت می کند.

جالبه. کلاژن که جزء اصلی بافت همبند است، تقریباً 33 درصد از کل پروتئین های موجود در بدن را تشکیل می دهد. در همان زمان، نیمی از ماده در استخوان های اسکلت، 35٪ - در درم و 10٪ - در ماتریکس بین سلولی ساختارهای داخلی است.

چرا این دو پروتئین را با هم ذکر می کنیم؟ واقعیت این است که آنها به صورت جفت کار می کنند و از یکدیگر حمایت می کنند.

کلاژن

کلاژن فراوان ترین پروتئین در قلمرو حیوانات است. تقریباً همه انواع موجودات، از انسان گرفته تا باکتری، می توانند مولکول آن را سنتز کنند. در عین حال، محصولات سبز کاملاً فاقد چنین توانایی هستند و هر چیزی که پروتئین گیاهی نامیده می شود چیزی بیش از یک حرکت بازاریابی توسط تولید کنندگان نیست. ماده مشابهی به صورت بیوتکنولوژیکی یا شیمیایی از پروتئین های گندم به دست می آید.

کلاژن واقعی مانند هر پروتئینی از اسیدهای آمینه زیادی تشکیل شده است که در یک زنجیره پلی پپتیدی جمع شده اند. سه نخ از این قبیل (فیبریل ها) به شکل یک مارپیچ سمت راست پیچ خورده و با اتصالات عرضی بسته می شوند. کلاژن به دلیل ساختار غیرمعمولش قابلیت کشش کم و استحکام کششی بالایی دارد. از چنین ماده ای قوی است که رباط ها، تاندون ها، غضروف مفصلی و استخوان های اسکلت تشکیل شده است.

در محیط آبی، ضخامت سه قلو تا 50٪ افزایش می یابد، اما خود فیبر یک سوم طول آن کوتاه می شود. توانایی تورم بیشتر مشخصه فیبرهای جوان است.

الاستین

دومین پروتئین مهم در بدن ما. مسئول خاصیت ارتجاعی بافت ها است و در قسمت هایی از بدن که بیشترین قابلیت انبساط مورد نیاز است وجود دارد. به عنوان مثال، دیواره رگ های خونی 40٪ الاستین است. به اندازه کافی در رباط ها و تاندون ها، که در معرض پیچش مکرر هستند.

جالبه. در زنان بیشترین میزان پروتئین در بافت های غده پستانی وجود دارد، بنابراین وضعیت این ناحیه به نوعی نشانگر جوانی محسوب می شود. به محض اینکه سینه ها گردی و فرم های اغوا کننده را از دست می دهند، می توانیم در مورد کمبود پروتئین "لاستیک" صحبت کنیم.

الاستین، مانند کلاژن، در فیبروبلاست ها تولید می شود و سپس از آنها به ماده بین سلولی خارج می شود، جایی که به زنجیره های پلی پپتیدی مونتاژ می شود. الیاف به طور قابل توجهی از نظر استحکام نسبت به الیاف کلاژن پایین تر هستند، از نظر ساختار بلندتر و نازک تر هستند.

نقش "پروتئین های جوانی" برای درم

چه لایه ای از پوست حاوی کلاژن و الاستین است؟ برای پاسخ به این سوال، حداقل به صورت کلی لازم است که ساختار پوشش بیرونی یک فرد را در نظر بگیریم.

بنابراین، پوست از سه لایه اصلی تشکیل شده است:

اپیدرم؛
درم
هیپودرم

سطح بالایی - اپیدرم - از بدن در برابر تأثیرات خارجی محافظت می کند. هیپودرم از بافت چربی تشکیل شده است که در فرآیند تنظیم حرارت نقش دارد و از اندام های داخلی در برابر شوک محافظت می کند و در صورت لزوم به عنوان منبع تغذیه عمل می کند.

و جالب ترین لایه پوست درم است. در آن است که بیشترین تعداد فیبرهای کلاژن و الاستین در ژل آب و اسید هیالورونیک غوطه ور می شود. دومی ترکیبات پروتئینی را تغذیه می کند و آنها را با یک لایه محافظ احاطه می کند.

جالبه. پوست 75 درصد کلاژن و 2 تا 3 درصد الاستین است که در لایه تحتانی و شبکه ای درم قرار دارند.

دسته های الیاف فیبریلار به شکل لوزی با هم متقاطع می شوند و یک شبکه سه بعدی قوی را تشکیل می دهند. اضلاع بلند این فیگورها همان خطوطی هستند که کمترین کشش را دارند که در امتداد آنها ماساژ و استفاده از لوازم آرایشی توصیه می شود.

این درم است که ضخامت و ترکیب پوست را در قسمت های مختلف بدن تعیین می کند. بنابراین، در کف، آرنج و کف دست، بافت ها ضخیم تر و محتوای کلاژن بیشتر است. در نواحی با تحرک فعال (صورت، داخل آرنج و زانو، گردن)، لایه پوست نازک‌تر و پر از الاستین است.

چرا پوست ما پیر می شود؟

به طور کلی پذیرفته شده است که با افزایش سن، سنتز "پروتئین های جوانان" به میزان قابل توجهی کاهش می یابد. با این حال، اینطور نیست. امروزه، دانشمندان بیشتر و بیشتر تمایل دارند که بر این باورند که میزان متابولیسم پلی پپتید تحت تأثیر کمیت نیست، بلکه تحت تأثیر کیفیت الیاف فیبریل است.

چرا این اتفاق می افتد؟ کلاژن و الاستین که مواد آلی هستند، تمام مراحل رشد را طی می کنند - از تولد تا مرگ. مولکولی که زمان خود را سپری کرده است تجزیه شده و از بدن دفع می شود.

در حالت ایده‌آل، این فرآیند باید متعادل باشد - چه مقدار ماده جدید تشکیل می‌شود، چه مقدار کهنه از بین می‌رود. این دقیقاً همان چیزی است که در بدن یک جوان سالم اتفاق می افتد. اما با افزایش سن، هماهنگی ایجاد شده نقض می شود - پروتئین کامل کمتر و کمتری وجود دارد و بیشتر و بیشتر توسط کلاژناز از بین نمی رود. دلیل این پدیده چیست؟
اولا، فیبروبلاست ها پیر می شوند و توانایی تولید مواد جدید را از دست می دهند: سنتز کلاژن آلی پس از 25 سال کاهش می یابد. حتی بدتر از الاستین است. تشکیل آن از 7 سالگی کند می شود و در افراد مسن به طور کلی متوقف می شود.

ثانیاً، هر سال بدن تعداد اکسیدان هایی را افزایش می دهد که ساختار مولکولی پروتئین را تغییر می دهند. چنین فیبرهای "اشتباهی" برای کلاژناز غیرقابل دسترس می شوند و همچنان فضای بین سلولی را پر می کنند.

بنابراین، وضعیت درم به مقدار کل الاستین و کلاژن بستگی ندارد، بلکه به نسبت پروتئین جوان و پیر در درم بستگی دارد.

کاهش سرعت تولید یک ماده جدید و متنوع عوامل نامطلوب: قرار گرفتن در معرض اشعه ماوراء بنفش، بی توجهی به شیوه زندگی سالم، اشتیاق به الکل و تنباکو، تغذیه نامتعادل. این مشکل می تواند با استرس مداوم، بیماری، و همچنین کمبود اسید هیالورونیک خود تشدید شود.

چگونه تعادل کلاژن و الاستین را بازیابی کنیم؟

آیا می توانیم بر روند متابولیسم پروتئین تأثیر بگذاریم؟ تا حدودی بله. البته، بازگرداندن کامل سنتز پلی پپتیدها غیرممکن است، اما تحریک کار فیبروبلاست ها و کاهش سرعت تخریب مولکول ها چندان دشوار نیست.

تولید کلاژن و الاستین خود را بهبود می بخشد

به منظور تحریک تشکیل ترکیبات پروتئینی جدید، لازم است بدن به مقدار کافی ویتامین، عناصر کمیاب و اسیدهای آمینه تامین شود.

مواد زیر به افزایش ارزش غذایی رژیم غذایی کمک می کند:

رتینوئیدها؛
ویتامین های C، F و E؛
عناصر کمیاب (مس، روی، گوگرد).

در صورت لزوم از مکمل های غذایی حاوی پروتئین هیدرولیز شده یا مجموعه ای از اسیدهای آمینه ضروری و همچنین مجتمع های ویتامین و مواد معدنی و هیالورونات استفاده کنید. روش های مختلف زیبایی به فعال شدن تشکیل ترکیبات پلی پپتیدی در پوست کمک می کند.

مشاوره از رژیم غذایی سالم و مراقبت خوب از پوست غافل نشوید. این لحظات هستند شرط لازمبرای افزایش سنتز پلی پپتیدهای خود.

به خوبی سطح "پروتئین های جوانی" و آنتوسیانیدین های موجود در دانه های انگور و عصاره پوست درخت کاج ساحلی را بازیابی کنید.

نوشیدنی برای تولید طبیعی کلاژن و الاستین

محصولاتی که تولید پروتئین شما را تحریک می کنند به بهبود وضعیت پوست و حمایت از بدن کمک می کنند. از آنها می توانید یک کوکتل خوشمزه و سالم از جوانان درست کنید.

اجزاء:

یک لیوان توت فرنگی و زغال اخته؛
2 قاشق غذاخوری ل اجیل خرد شده؛
2 قاشق چایخوری دانه کتان؛
1 قاشق چایخوری دارچین.

همه مواد را باید در مخلوط کن کاملاً زده، خنک کرده و در هنگام صبحانه مصرف کنید.

کرم حاوی الاستین و کلاژن

هر ترکیب پلی پپتیدی وزن مولکولی بالایی دارد، به این معنی که از نظر فیزیکی قادر به نفوذ به عمق پوست نیست. تولید کنندگان لوازم آرایشی سعی کرده اند مشکل را با هیدرولیز پروتئین (مولکولی که به پپتیدها و اسیدهای آمینه تجزیه می شود) حل کنند.

با این حال، حتی در چنین حالت تکه تکه، مواد فعال قادر به نفوذ به عمق درم نیستند و فقط می توانند روی سطح پوست کار کنند.

با وجود این، کرم با الاستین و کلاژن مزایای قابل توجهی دارد:

یک فیلم ایجاد می کند که از از دست دادن رطوبت جلوگیری می کند.
بهبود زخم ها و خراش ها را تسریع می کند.
جذب سایر اجزای محصول را بهبود می بخشد.
خاصیت ارتجاعی درم را افزایش می دهد و آن را تقویت می کند.
بافت ها را جوان می کند.

ترکیب را دو بار در روز روی پوست صورت و گردن که قبلاً تمیز شده است، بمالید. برای دریافت بهترین نتایجقبل از کرم، از یک سرم فعال زیستی با کلاژن و الاستین استفاده کنید. لوازم آرایشی این نوع رهاسازی دارای ترکیبی غنی بوده و تاثیر بسزایی بر روی پوست، مرطوب کننده و تقویت اپیدرم دارند.

مشاوره از سرم صورت در دوره های 3-4 هفته ای استفاده کنید. پس از یک ماه، مراقبت های ویژه می تواند تکرار شود.

یکی از معایب کرم کلاژن و الاستین قیمت آن است. اما اگر ترکیب محصول شامل کلاژن دریایی باشد، قیمت بالا کاملاً موجه است، زیرا این ماده، بر خلاف پروتئین حیوانی ارزان‌تر، آلرژی ایجاد نمی‌کند و عمیق‌تر به لایه‌های اپیدرم نفوذ می‌کند. لوازم آرایشی با کیفیت می تواند بسیاری از تغییرات مرتبط با افزایش سن را از بین ببرد و جوانی پوست را طولانی تر کند.

همین را می توان در مورد کرم حاوی کلاژن بدون الاستین نیز گفت. چگونه آن را به درستی انتخاب کنید و به دنبال چه چیزی باشید، از آن بیاموزید.

کلاژن و الاستین در مراقبت های خانگی

تسریع سنتز طبیعی پروتئین های فیبریلار در پوست بدون استفاده از لوازم آرایشی خریداری شده در فروشگاه امکان پذیر است. کافی است مرتباً پوست بگیرید و سپس ماسکی از محصولات شیر تخمیر شده یا میوه ها را بمالید.

پاکسازی صورت با یک اسکراب خوب یا بلغور جو دوسرگردش خون را بهبود می بخشد، به اپیدرم آسیب می رساند و روند بازسازی را آغاز می کند. ماست طبیعی یا خامه ترش بافت ها را تغذیه می کند و در نتیجه عملکرد فیبروبلاست ها را بهبود می بخشد.

لوازم آرایشی حاوی الاستین و کلاژن البته خوب هستند و هیچ کس تأثیر مفید آن را روی پوست مناقشه نمی کند. اما متأسفانه قادر مطلق نیست و قادر به توقف اختلالات مرتبط با افزایش سن نیست. بنابراین، فراموش نکنید که تغذیه خوب و سبک زندگی سالم چقدر برای متابولیسم پروتئین با کیفیت بالا مهم است.

تمام مطالب در سایت فقط برای مقاصد اطلاعاتی ارائه شده است. قبل از استفاده از هر وسیله ای، مشاوره با پزشک اجباری است!

کلاژن و الاستین چیست؟

کلاژناین پروتئین فراوان ترین پروتئین در بدن است. تقریباً یک سوم کل پروتئین های بدن را تشکیل می دهد، زیرا اساس هر بافت همبند است. 50 درصد از کل پروتئین های کلاژن در بافت های اسکلتی، حدود 40 درصد در پوست و 10 درصد در بافت همبند یافت می شود. اعضای داخلی. در بافت های مختلف بدن وجود دارد مدل های متفاوت، انواع مختلف، انواع متفاوت، مدل های مختلفکلاژن (بیش از 20 نوع شناخته شده است).

کلاژن با توجه به ساختارش به پروتئین های فیبریلار اطلاق می شود، یعنی پروتئین هایی که شکلی رشته ای و کشیده دارند (کلمه فیبریل به معنای رشته ای است). هر پروتئینی از اسیدهای آمینه ترکیب شده در زنجیره های پلی پپتیدی تشکیل شده است. اما کلاژن دارای ویژگی های مشخصه است:

از 3 زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده است که مانند یک طناب در یک ابرکویل پیچیده می شوند. به دلیل ساختار آن، کلاژن بسیار قوی است (قوی تر از سیم فولادی با سطح مقطع برابر) و عملاً کشش نمی یابد.
پیوندهای متقابل بین فیبرهای کلاژن ایجاد می شود که به همین دلیل استحکام حتی بیشتر می شود.
پپتیدهای کلاژن از سه آمینو اسید تشکیل شده اند (هر سومین اسید آمینه همیشه گلیسین است، دومی پرولین یا لیزین است، اولین اسید آمینه دیگر است).

الاستینهمچنین برای پروتئین های فیبریلار اعمال می شود. اما او مسئول کشسانی پارچه است. می توان گفت که به لطف الاستین، خواص لاستیک در پارچه ها ظاهر می شود - آنها می توانند بدون پارگی کشیده شوند و پس از کشش به شکل اولیه خود بازگردند. پوست، دیواره رگ های خونی، ریه ها، رباط ها خاصیت ارتجاعی زیادی دارند.

خواص لازم ساختار این پروتئین را مشخص کرد. ویژگی های ساختاری الاستین:

از 1 زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده است.
زنجیرها به یک شبکه گسترده "دوخته می شوند" که می تواند در همه جهات کشیده شود.
پپتیدهای الاستین عمدتاً از اسیدهای آمینه مانند گلیسین، آلانین، والین، لوسین تشکیل شده است.

بخش بافت همبند پوست لایه میانی آن است - درم که در زیر اپیدرم قرار دارد. کلاژن و الاستین وجود دارد که اجزای اصلی ماتریکس خارج سلولی درم هستند (کلاژن 70-80٪ درم را تشکیل می دهد ، الاستین - 1-3٪).

الیاف کلاژن در درم مانند دسته هایی هستند که در جهات مختلف قرار گرفته اند و الیاف نازک الاستین شبکه های پیوسته ای را تشکیل می دهند. به طور تصویری می توان پوست را تشکی دانست که رشته های کلاژن و الاستین در آن نقش فنر را ایفا می کنند. کلاژن استحکام و قابلیت ارتجاعی پوست را فراهم می کند، الاستین - خاصیت ارتجاعی آن.

فیبرهای کلاژن و الاستین در ژلی که توسط اسید هیالورونیک و آب تشکیل شده است غوطه ور می شوند. ژل هیالورونیک اسید فیبرهای کلاژن و الاستین را تغذیه می کند و یک پوسته محافظ برای آنها ایجاد می کند.

کلاژن در پوست به طور مداوم به روز می شود (الیاف قدیمی از بین می روند، الیاف جدید تشکیل می شوند). این فرآیند از نظر شیمیایی پیچیده و چند مرحله ای است. سلول‌های بافت همبند (فیبروبلاست‌ها) باید از اسیدهای آمینه منفرد، سه‌تایی، از سه‌تایی‌ها، زنجیره‌ها را ایجاد کنند، زنجیره‌ها را در یک «طناب» و «طناب» را به یک ابرکویل بپیچند. سپس فیبریل های کلاژن تشکیل شده باید توسط پیوندهای عرضی درون و بین زنجیره ای تقویت شوند.

پیچیدگی این فرآیند نیز در این است که:

برخی از اسیدهای آمینه که باید در سنتز پروتئین ها شرکت کنند، در بدن سنتز نمی شوند، بلکه فقط می توانند از خارج (با غذا) وارد بدن شوند.
مشارکت اجزای کمکی - ویتامین ها (C، PP، B6) و عناصر کمیاب (آهن، مس) ضروری است.

نقض فرآیند سنتز کلاژن در هر مرحله (به دلیل نارسایی ژنتیکی، کمبود اسیدهای آمینه ضروری، ویتامین ها و عناصر کمیاب) منجر به این واقعیت می شود که پروتئین تازه سنتز شده معیوب خواهد بود.

مانند هر پروتئینی، کلاژن برای مدت معینی در بدن عمل می کند. کلاژن پروتئینی است که به آرامی مبادله می کند، مدت زمان عملکرد آن بر حسب ماه اندازه گیری می شود.

تخریب رشته های کلاژن توسط آنزیم های خاص و رادیکال های آزاد انجام می شود. هنگامی که کلاژن تجزیه می شود، اسیدهای آمینه تشکیل می شود که می توان از آنها برای سنتز پروتئین های جدید استفاده کرد.

اعتقاد بر این است که در طول زندگی یک بزرگسال، محتوای کلاژن در پوست سالانه 1-2٪ کاهش می یابد. علاوه بر این، فیبرهای کلاژن ظاهر خود را تغییر می دهند، شروع به تغییر شکل می کنند. به چی ربط داره؟

آنچه با افزایش سن اتفاق می افتد این است:

کاهش تشکیل الیاف کلاژن و الاستین جدید؛
آسیب به الیاف توسط رادیکال های آزاد؛
نقض فرآیند مونتاژ کلاژن، تجمع الیاف معیوب که خاصیت ارتجاعی لازم را ندارند.
بدتر شدن فرآیندهای تجزیه کلاژن؛
افزایش تعداد "صلیب‌های متقاطع" و افزایش سفتی الیاف.

دلایل در تأثیر عوامل داخلی و خارجی است:

تغییرات هورمونی (گلوکوکورتیکواستروئیدها و هورمون های جنسی نقش ویژه ای در تنظیم سنتز کلاژن دارند).
کاهش تعداد فیبروبلاست هایی که پروتئین های فیبریلار را سنتز می کنند و فعالیت آنها.
کاهش فعالیت آنزیم ها؛
آسیب به فیبرهای کلاژن و الاستین توسط رادیکال های آزاد؛
قرار گرفتن در معرض اشعه ماوراء بنفش، منجر به آسیب به رشته های کلاژن و ضخیم شدن الیاف الاستین، از دست دادن خاصیت ارتجاعی (به چنین آسیبی حتی الاستوز نیز گفته می شود) و غیره می شود.

این مشکل می تواند با یک رژیم غذایی نامتعادل (با کمبود اسیدهای آمینه، تعدادی از ویتامین ها و عناصر کمیاب)، سیگار کشیدن، استرس مزمن و کمبود اسید هیالورونیک در پوست تشدید شود.

آیا می توانیم بر آن تأثیر بگذاریم؟ می توان. چگونه؟ پاسخ در مقاله است